PROPIEDADES DE LOS AMINOACIDOS
Reactividad química
Los aminoácidos reaccionan fácilmente debido a la naturaleza química de su radical, influyendo en la estabilidad, la reactividad y otras propiedades de las proteínas. Los derivados de hidrocarburos aromáticos como la alanina, la valina, la leucina y la isoleucina, son inertes y casi no intervienen en las reacciones químicas; los aminoácidos con grupos aminos libres son nucleofílicos como alanina, arginina y la lisina, por lo que favorecen cambios como el de oscurecimiento o bien la formación de enlaces entrecruzados.
En la histidina, el imidazol que contiene se rompe por acción de algunas sustancias, dando subproductos, que se degradan por otras rutas. El tioéter de la metionina puede sufrir oxidación-reducción, o bien el guanidino de la arginina puede ser alterado por diversos mecanismo. El sulfidrilo de la cisteína, es el más reactivo de todos los grupos ‚Ò‚ de los aminoácidos, y produce cambios deseables e indeseables. La asparrágina y la glutamina se hidrolizan fácilmente por ácidos y por álcalis, transformándose en ácido aspártico y ácido glutámico, respectivamente.
Propiedades ácido-base
Algunas propiedades se deben a su naturaleza iónica anfotérica ácido-base. A éstos compuestos también se les llama anfolitos (proviene de electrolitos anfóteros). La estructura iónica se ha establecido por estudios tales como, sus puntos de fusión que son elevados (200°C), o por su solubilidad en agua (son más solubles en agua que en disolventes polares). Tienen constantes dieléctricas elevadas, así como momentos dipolares debido a la presencia de cargas negativas y positivas dentro de la misma molécula.
Por los grupos ionizables, carboxilo, amino y otros, los aminoácidos se comportan con carga (+) o (-) según el pH en que se encuentren; esto es debido a su naturaleza anfotérica, por lo que pueden donar y recibir electrones, por lo tanto producen un estado químico llamado punto isoeléctrico (pI) o de doble ion, tienen el mismo número de cargas positivas como negativas, siendo su cargan neta cero. Los aminoácidos pueden tener tres estados que dependen del pH:
a) a pH <>
b) a pH = pI: con carga cero; y,
c) a pH > pI: con carga negativa o aniónica.
En cualquiera de los tres estados pueden atraer iones de carga contraria por fuerzas electrostáticas débiles.
Así como los grupos carboxilos y aminos, influyen en el comportamiento acido-base de los aminoácidos, también los hacen el imidazol de la histidina, el amino e de la lisina, el carboxilo b del ácido aspártico, el sulfidrilo de la cisteína el carboxilo del ácido glutámico, el guanidino de la arginina y el hidroxilo fenólico de la tirosina.
El punto isoeléctrico de los compuestos que contienen solo dos grupos ionizables, un amino y un carboxilo, se puede calcular a partir de sus respectivos valores de pK
HISTORIA DE AMINOACIDOS
Un aminoácido es una molécula que contiene un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2) libres. Pueden representarse en general por NH2-CHR-COOH, siendo R un radical o cadena lateral característico de cada aminoácido. Estos grupos R son muy variados químicamente. Muchos aminoácidos forman proteínas (aminoácidos proteicos), mientras otros nunca se encuentran en ellas. Todos los aminoácidos que componen proteínas presentan un carbono asimétrico denominado alfa (por ser el carbono adyacente al grupo carboxilo). La unión entre aminoácidos se produce mediante un enlace peptídico.
Existen aproximadamente 20 aminoácidos distintos componiendo las proteínas, 8 de los cuales se denominan aminoácidos esenciales (los que los seres vivos no puede sintetizar).
Algunos de ellos pueden ser sintetizados por el cuerpo humano. Los que no pueden ser sintetizados por el cuerpo humano deben ser ingeridos en los alimentos. No hacerlo limita el desarrollo del cuerpo, ya que éste no es capaz de reponer las células de los tejidos que mueren o de crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento.
Algunos aminoácidos esenciales son la lisina, la metionina y el triptófano.
martes, 15 de junio de 2010
bioetica desde el punto de vista religioso
VALORES, BIOÉTICA Y VIDA SOCIAL. UN PUNTO DE ENCUENTRO RELIGISO
Entrevista con el padre Fernando Pascual L.C.
ROMA, martes 16 de diciembre de 2009, miércoles, 16 diciembre 2009 (ZENIT.org-El Observador).- El padre Fernando Pascual L.C., profesor de filosofía y de bioética en el Ateneo Pontificio Regina Apostolorum (Roma), acaba de publicar un libro sobre bioética, titulado "Valores, bioética y vida social. Un punto de encuentro" (El Arca, México DF 2009).
En esta entrevista concedida a Zenit-El Observador hace una presentación del texto, un verdadero vademécum para afrontar los problemas y las reflexiones que en estos momentos afronta la bioética.
-- ¿Qué se propone con este nuevo volumen?
--P. Fernando Pascual: Este libro quiere ser un "punto de encuentro" y de diálogo en los debates sobre temas de bioética que continuamente se producen en los parlamentos, en los medios de comunicación social, en las universidades y en las familias.
-- Los debates sobre aborto, eutanasia, legalización de droga, sentido de la sexualidad humana, ¿no crean divisiones insuperables?
--P. Fernando Pascual: Los temas que más afectan nuestra vida no pueden ser tratados sin pasión. Pero en cada debate se necesita poner en claro los principios que están en juego. Cuando discutimos sobre temas como el aborto o la eutanasia tocamos los fundamentos mismos de la sociedad. Un estado que permite el crimen de inocentes como algo legal se destruye a sí mismo.
-- Una afirmación como la que acaba de hacer, ¿no implica caer en una actitud intolerante? Como en su libro hace notar, existen muchos puntos de vista en bioética...
--P. Fernando Pascual: Hay que entender bien que hay ciertos temas en los que nadie debería transigir. Por ejemplo, existe un consenso social muy amplio contra las posiciones racistas; por eso casi nadie consideraría la lucha contra el racismo como sinónimo de intolerancia. Algo parecido debería ocurrir respecto al aborto o a la fecundación artificial: condenarlas como prácticas injustas no significa ser intolerantes, sino defender principios fundamentales de la vida social.
-- Muchos dirán que ese es el punto de vista de la Iglesia católica o de otros grupos religiosos. Pero hoy vivimos en un mundo pluralista, y las religiones deberían limitarse al ámbito de lo privado, según nos dicen, ¿no es así?
--P. Fernando Pascual: El pluralismo es legítimo en aquellos temas en los que las distintas alternativas no implican ningún daño a inocentes. Pero el pluralismo no debería ser permitido respecto de los derechos humanos fundamentales. La verdadera bioética no puede poner en discusión principios básicos de la vida social, como por ejemplo el que nos lleva a defender la vida de los más débiles e indefensos entre los seres humanos. Las religiones no pueden callar cuando hay grupos de presión que defienden leyes contra la vida o la salud de otros.
-- En esa línea, ¿qué pretende usted al publicar Valores, bioética y vida social?
--P. Fernando Pascual: El subtítulo lo dice: busco ofrecer un "punto de encuentro" a través de algunas reflexiones sobre importantes temas de la bioética, de forma que puedan ser afrontados de modo correcto en la vida pública. Una de las tareas más urgentes de la bioética consiste en promover una cultura de la vida (como explicaba Juan Pablo II y como sigue proponiendo Benedicto XVI), desde la cual será posible contrarrestar una "anticultura" de la muerte.
-- ¿Y desde qué valores se hace posible proponer la bioética en la vida social?
--P. Fernando Pascual: Desde aquellos valores que garanticen el respeto a toda vida humana, desde su concepción hasta su muerte. Es una idea constante en la doctrina católica, pero es también uno de los principios básicos que está detrás de los derechos humanos. Decir que todos somos iguales ante la ley tiene sentido si el derecho básico de la vida está garantizado de modo efectivo para todos, sin discriminaciones.
-- ¿Por lo tanto, habría que prohibir el aborto, la fecundación artificial y la eutanasia en todo el mundo?
--P. Fernando Pascual: Efectivamente. Hay que hacer todo lo posible para vencer la mentalidad a favor del aborto y la eutanasia, y, sobre todo, para proponer una cultura de la solidaridad. Esta última idea brilla, con especial fuerza, en la encíclica que Benedicto XVI publicó este año 2009, "Caritas in veritate", que toca con profundidad varios temas de bioética. Si trabajamos en serio por defender la dignidad de cualquier ser humano, será posible construir un mundo más incluyente y abierto a la vida de todos, especialmente de los seres humanos más débiles e indefensos: los hijos antes de nacer, los pobres, los enfermos y los ancianos.
El intercambio interdisciplinario de la bioética, difícil y laborioso, es el objeto de este articulo. Reflexiona, en particular, sobre dos temáticas. En primer lugar, respecto de la eventual novedad y creatividad de la bioética desde el punto de vista del pensamiento. Esta reflexión se desarrolla esencialmente en el ámbito de la filosofía, a través de una pregunta que orienta el análisis: ¿qué agrega la bioética al tradicional debate ético que se ha producido en el seno de todas las culturas? En segundo lugar, por medio de un enfoque de tipo sociológico, sobre el espacio que ocupa la bioética en una sociedad multifuncional. En esta perspectiva, este texto se interroga sobre la posibilidad de desarrollar un concepto de bioética que abarque el conjunto de la sociedad, es decir, que genere la misma legitimidad y estima en todos los sectores funcionalmente diferenciados. La social relevante en los últimos 25 años no se ha producido ciertamente por la irrupción de alguna novedad epistemológica propia de los paradigmas éticos vigentes, sino más bien como resultado del entusiasmo y del temor suscitados por los sorprendentes avances de la biotecnología y de las ciencias de la vida. La proyección de estos nuevos saberes y tecnologías no sólo abarca el campo de la medicina y de la asistencia sanitaria, sino también el ámbito de la seguridad, del derecho, del comercio, de los modelos de desarrollo socioeconómicos y de los equilibrios medio-ambientales. Desde este punto de vista, la expresión bioética resulta bastante equívoca.
Entrevista con el padre Fernando Pascual L.C.
ROMA, martes 16 de diciembre de 2009, miércoles, 16 diciembre 2009 (ZENIT.org-El Observador).- El padre Fernando Pascual L.C., profesor de filosofía y de bioética en el Ateneo Pontificio Regina Apostolorum (Roma), acaba de publicar un libro sobre bioética, titulado "Valores, bioética y vida social. Un punto de encuentro" (El Arca, México DF 2009).
En esta entrevista concedida a Zenit-El Observador hace una presentación del texto, un verdadero vademécum para afrontar los problemas y las reflexiones que en estos momentos afronta la bioética.
-- ¿Qué se propone con este nuevo volumen?
--P. Fernando Pascual: Este libro quiere ser un "punto de encuentro" y de diálogo en los debates sobre temas de bioética que continuamente se producen en los parlamentos, en los medios de comunicación social, en las universidades y en las familias.
-- Los debates sobre aborto, eutanasia, legalización de droga, sentido de la sexualidad humana, ¿no crean divisiones insuperables?
--P. Fernando Pascual: Los temas que más afectan nuestra vida no pueden ser tratados sin pasión. Pero en cada debate se necesita poner en claro los principios que están en juego. Cuando discutimos sobre temas como el aborto o la eutanasia tocamos los fundamentos mismos de la sociedad. Un estado que permite el crimen de inocentes como algo legal se destruye a sí mismo.
-- Una afirmación como la que acaba de hacer, ¿no implica caer en una actitud intolerante? Como en su libro hace notar, existen muchos puntos de vista en bioética...
--P. Fernando Pascual: Hay que entender bien que hay ciertos temas en los que nadie debería transigir. Por ejemplo, existe un consenso social muy amplio contra las posiciones racistas; por eso casi nadie consideraría la lucha contra el racismo como sinónimo de intolerancia. Algo parecido debería ocurrir respecto al aborto o a la fecundación artificial: condenarlas como prácticas injustas no significa ser intolerantes, sino defender principios fundamentales de la vida social.
-- Muchos dirán que ese es el punto de vista de la Iglesia católica o de otros grupos religiosos. Pero hoy vivimos en un mundo pluralista, y las religiones deberían limitarse al ámbito de lo privado, según nos dicen, ¿no es así?
--P. Fernando Pascual: El pluralismo es legítimo en aquellos temas en los que las distintas alternativas no implican ningún daño a inocentes. Pero el pluralismo no debería ser permitido respecto de los derechos humanos fundamentales. La verdadera bioética no puede poner en discusión principios básicos de la vida social, como por ejemplo el que nos lleva a defender la vida de los más débiles e indefensos entre los seres humanos. Las religiones no pueden callar cuando hay grupos de presión que defienden leyes contra la vida o la salud de otros.
-- En esa línea, ¿qué pretende usted al publicar Valores, bioética y vida social?
--P. Fernando Pascual: El subtítulo lo dice: busco ofrecer un "punto de encuentro" a través de algunas reflexiones sobre importantes temas de la bioética, de forma que puedan ser afrontados de modo correcto en la vida pública. Una de las tareas más urgentes de la bioética consiste en promover una cultura de la vida (como explicaba Juan Pablo II y como sigue proponiendo Benedicto XVI), desde la cual será posible contrarrestar una "anticultura" de la muerte.
-- ¿Y desde qué valores se hace posible proponer la bioética en la vida social?
--P. Fernando Pascual: Desde aquellos valores que garanticen el respeto a toda vida humana, desde su concepción hasta su muerte. Es una idea constante en la doctrina católica, pero es también uno de los principios básicos que está detrás de los derechos humanos. Decir que todos somos iguales ante la ley tiene sentido si el derecho básico de la vida está garantizado de modo efectivo para todos, sin discriminaciones.
-- ¿Por lo tanto, habría que prohibir el aborto, la fecundación artificial y la eutanasia en todo el mundo?
--P. Fernando Pascual: Efectivamente. Hay que hacer todo lo posible para vencer la mentalidad a favor del aborto y la eutanasia, y, sobre todo, para proponer una cultura de la solidaridad. Esta última idea brilla, con especial fuerza, en la encíclica que Benedicto XVI publicó este año 2009, "Caritas in veritate", que toca con profundidad varios temas de bioética. Si trabajamos en serio por defender la dignidad de cualquier ser humano, será posible construir un mundo más incluyente y abierto a la vida de todos, especialmente de los seres humanos más débiles e indefensos: los hijos antes de nacer, los pobres, los enfermos y los ancianos.
El intercambio interdisciplinario de la bioética, difícil y laborioso, es el objeto de este articulo. Reflexiona, en particular, sobre dos temáticas. En primer lugar, respecto de la eventual novedad y creatividad de la bioética desde el punto de vista del pensamiento. Esta reflexión se desarrolla esencialmente en el ámbito de la filosofía, a través de una pregunta que orienta el análisis: ¿qué agrega la bioética al tradicional debate ético que se ha producido en el seno de todas las culturas? En segundo lugar, por medio de un enfoque de tipo sociológico, sobre el espacio que ocupa la bioética en una sociedad multifuncional. En esta perspectiva, este texto se interroga sobre la posibilidad de desarrollar un concepto de bioética que abarque el conjunto de la sociedad, es decir, que genere la misma legitimidad y estima en todos los sectores funcionalmente diferenciados. La social relevante en los últimos 25 años no se ha producido ciertamente por la irrupción de alguna novedad epistemológica propia de los paradigmas éticos vigentes, sino más bien como resultado del entusiasmo y del temor suscitados por los sorprendentes avances de la biotecnología y de las ciencias de la vida. La proyección de estos nuevos saberes y tecnologías no sólo abarca el campo de la medicina y de la asistencia sanitaria, sino también el ámbito de la seguridad, del derecho, del comercio, de los modelos de desarrollo socioeconómicos y de los equilibrios medio-ambientales. Desde este punto de vista, la expresión bioética resulta bastante equívoca.
DEFINICION E IMPORTANCIA DE PROTEINAS
PROTEINAS
Definicion:
Son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos, las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas más versátiles y más diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo.
Composicion:
El nombre proteína tiene su origen en el de Proteo, genio mitológico griego caracterizado por su virtud de cambiar de forma. La proteína se define como una sustancia constituida por la unión de numerosos aminoácidos, formando macromoléculas de elevado peso molecular y estructura compleja, esenciales en la composición y funcionamiento de los seres vivos.
Las propiedades de las proteínas son diversas: las hay solubles en agua e insolubles en ella; muy reactivas y también inertes; fácilmente desnaturalizables por el calor y relativamente resistentes al mismo, etc.
A diferencia de los hidratos de carbono y las grasas, las proteínas tienen siempre en su molécula también nitrógeno, además de carbono, oxigeno, hidrógenos y, frecuentemente, también azufre y fósforo.
Importancia:
El organismo no puede sintetizar proteínas si tan sólo falta un aminoácido esencial. Todos los aminoácidos esenciales se encuentran presentes en las proteínas de origen animal (huevo, carnes, pescados y lácteos), por tanto, estas proteínas son de mejor calidad o de mayor valor biológico que las de origen vegetal (legumbres, cereales y frutos secos), deficitarias en uno o más de esos aminoácidos. Sin embargo, proteínas incompletas bien combinadas pueden dar lugar a otras de valor equiparable a las de la carne, el pescado y el huevo (especialmente importante en regímenes vegetarianos). Son combinaciones favorables: leche y arroz o trigo o sésamo o patata, leche con maíz y soja, legumbre con arroz, alubia y maíz o trigo, soja con trigo y sésamo o arroz, arroz con frutos secos, etc.
Las proteínas comienzan a digerirse en el estómago, donde son atacadas por la pepsina, que las divide en sustancias más simples, liberando algunos aminoácidos. En el duodeno, el jugo pancréatico y posteriormente, las enzimas del jugo intestinal completan su digestión.
Definicion:
Son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos, las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas más versátiles y más diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo.
Composicion:
El nombre proteína tiene su origen en el de Proteo, genio mitológico griego caracterizado por su virtud de cambiar de forma. La proteína se define como una sustancia constituida por la unión de numerosos aminoácidos, formando macromoléculas de elevado peso molecular y estructura compleja, esenciales en la composición y funcionamiento de los seres vivos.
Las propiedades de las proteínas son diversas: las hay solubles en agua e insolubles en ella; muy reactivas y también inertes; fácilmente desnaturalizables por el calor y relativamente resistentes al mismo, etc.
A diferencia de los hidratos de carbono y las grasas, las proteínas tienen siempre en su molécula también nitrógeno, además de carbono, oxigeno, hidrógenos y, frecuentemente, también azufre y fósforo.
Importancia:
El organismo no puede sintetizar proteínas si tan sólo falta un aminoácido esencial. Todos los aminoácidos esenciales se encuentran presentes en las proteínas de origen animal (huevo, carnes, pescados y lácteos), por tanto, estas proteínas son de mejor calidad o de mayor valor biológico que las de origen vegetal (legumbres, cereales y frutos secos), deficitarias en uno o más de esos aminoácidos. Sin embargo, proteínas incompletas bien combinadas pueden dar lugar a otras de valor equiparable a las de la carne, el pescado y el huevo (especialmente importante en regímenes vegetarianos). Son combinaciones favorables: leche y arroz o trigo o sésamo o patata, leche con maíz y soja, legumbre con arroz, alubia y maíz o trigo, soja con trigo y sésamo o arroz, arroz con frutos secos, etc.
Las proteínas comienzan a digerirse en el estómago, donde son atacadas por la pepsina, que las divide en sustancias más simples, liberando algunos aminoácidos. En el duodeno, el jugo pancréatico y posteriormente, las enzimas del jugo intestinal completan su digestión.
lunes, 14 de junio de 2010
ACIDOS NUCLEICOS
Los ácidos nucleicos (así llamados porque dan una reacción dulce al suspenderse en agua), son enormes compuestos en forma de cintas de gran longitud, con peso molecular de millones; en estas cintas se repite (a intervalos regulares) la misma estructura aunque no idéntica, representando los enlaces o unidades de la cadena.
Un ácido nucleico simple puede llevar varios o muchos nucleótidos y entonces recibe el nombre de poli nucleótidos. Esto podría compararse a las unidades de aminoácidos que constituyen la cadena péptida de una proteína.
La hidrólisis de ácidos nucleicos por ácidos o por cierta enzima origina una mezcla de varios nucleótidos; tal como la hidrólisis de las proteínas produce una mezcla de aminoácidos. El azúcar y grupo fosfato pueden considerarse como la columna vertebral de los ácidos nucleicos; mientras las bases pueden ser importantes ramificaciones laterales.
FUNCION
La función biológica de los ácidos nucleicos, específicamente el DNA es la de contener la información hereditaria. En 1953 Watson y Crick resolvieron su estructura molecular, dando comienzo a una nueva era en la bioquímica y la biología.
La función biológica de los ácidos nucleicos, específicamente el DNA es la de contener la información hereditaria.
Existen dos clases de ácidos nucleicos en todo organismo viviente:
Ácido ribonucleico o RNA
Ácido desoxirribonucleico o DNA
Por otra parte los virus contienen uno solo ya sea RNA o DNA.
Otras de las funciones biológicas de los ácidos nucleicos son las de almacenamiento, replicación, recombinación, y transmisión de la información genética (son las moléculas que determinan lo que es y hace cada una de las células vivas).
TIPOS DE ESTRUCTURA
En el caso del ADN las bases son dos purinas y dos pirimidinas. Las purinas son A (Adenina) y G (Guanina). Las pirimidinas son T (Timina) y C (Citosina) . En el caso del ARN también son cuatro bases, dos purinas y dos pirimidinas. Las purinas son A y G y las pirimidinas son C y U (Uracilo).
Las bases se unen al carbono 1' del azúcar y el fosfato en el carbón 5' para formar el nucleótido
Los nucleótidos se unen para formar el poli nucleótido por uniones fosfodiester entre el carbono 5' de un nucleótido y el carbono 3' del siguiente.
Las dos cadenas se encuentran arregladas en una estructura helicoidal alrededor de un eje común por lo que recibe el nombre de doble hélice. Las bases se encuentran acomodadas hacia el eje de la doble hélice, mientras que el azúcar y los fosfatos se encuentran orientados hacia el exterior de la molécula.
Así pues la molécula de ADN es un largo filamento de 20 Angstrom de diámetro cuya longitud depende del número de Kb, el cual a su vez depende de la especie. El rango de tamaño va desde 2 micras (5 Kb) en el virus SV40, hasta casi un metro (3 x 106 Kb) en cromosomas humanos. El genoma de E. coli, no tiene extremos, o sea forma un círculo, y el perímetro tiene una longitud de 1.4 mm (4000kb). El genoma de los animales superiores no forma círculos, es una estructura lineal abierta.
Un ácido nucleico simple puede llevar varios o muchos nucleótidos y entonces recibe el nombre de poli nucleótidos. Esto podría compararse a las unidades de aminoácidos que constituyen la cadena péptida de una proteína.
La hidrólisis de ácidos nucleicos por ácidos o por cierta enzima origina una mezcla de varios nucleótidos; tal como la hidrólisis de las proteínas produce una mezcla de aminoácidos. El azúcar y grupo fosfato pueden considerarse como la columna vertebral de los ácidos nucleicos; mientras las bases pueden ser importantes ramificaciones laterales.
FUNCION
La función biológica de los ácidos nucleicos, específicamente el DNA es la de contener la información hereditaria. En 1953 Watson y Crick resolvieron su estructura molecular, dando comienzo a una nueva era en la bioquímica y la biología.
La función biológica de los ácidos nucleicos, específicamente el DNA es la de contener la información hereditaria.
Existen dos clases de ácidos nucleicos en todo organismo viviente:
Ácido ribonucleico o RNA
Ácido desoxirribonucleico o DNA
Por otra parte los virus contienen uno solo ya sea RNA o DNA.
Otras de las funciones biológicas de los ácidos nucleicos son las de almacenamiento, replicación, recombinación, y transmisión de la información genética (son las moléculas que determinan lo que es y hace cada una de las células vivas).
TIPOS DE ESTRUCTURA
En el caso del ADN las bases son dos purinas y dos pirimidinas. Las purinas son A (Adenina) y G (Guanina). Las pirimidinas son T (Timina) y C (Citosina) . En el caso del ARN también son cuatro bases, dos purinas y dos pirimidinas. Las purinas son A y G y las pirimidinas son C y U (Uracilo).
Las bases se unen al carbono 1' del azúcar y el fosfato en el carbón 5' para formar el nucleótido
Los nucleótidos se unen para formar el poli nucleótido por uniones fosfodiester entre el carbono 5' de un nucleótido y el carbono 3' del siguiente.
Las dos cadenas se encuentran arregladas en una estructura helicoidal alrededor de un eje común por lo que recibe el nombre de doble hélice. Las bases se encuentran acomodadas hacia el eje de la doble hélice, mientras que el azúcar y los fosfatos se encuentran orientados hacia el exterior de la molécula.
Así pues la molécula de ADN es un largo filamento de 20 Angstrom de diámetro cuya longitud depende del número de Kb, el cual a su vez depende de la especie. El rango de tamaño va desde 2 micras (5 Kb) en el virus SV40, hasta casi un metro (3 x 106 Kb) en cromosomas humanos. El genoma de E. coli, no tiene extremos, o sea forma un círculo, y el perímetro tiene una longitud de 1.4 mm (4000kb). El genoma de los animales superiores no forma círculos, es una estructura lineal abierta.
Clasificasion de las proteinas y proteinas en el metabolismo
CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS
Las proteínas pueden clasificarse de acuerdo a criterios diferentes. Debido a la complejidad de las proteínas, existen formas muy complejas también de clasificarlas
1.- Basada en la forma de las proteínas:
Proteínas globulares (esferoproteinas):
Estas proteínas no forman agregados. Las conformaciones principales del esqueleto peptidico incluyen la hélice, las láminas y los giros.
Proteínas fibrosas (escleroproteinas):
Estas proteínas son insolubles en agua y forman estructuras alargadas.
Se agregan fuertemente formando fibras o laminas. La mayor parte desempeñan un papel estructural o mecánico.
2.- Basada en la composición:
Proteínas Simples: Formadas solamente por aminoácidos que forman cadenas peptidicas.
Proteínas conjugadas: Formadas por aminoácidos y por un compuesto no peptidico. En estas proteínas, la porción polipeptidica se denomina apoproteina y la parte no proteica se denomina grupo prostético.
3.- De acuerdo a su valor nutricional, las proteínas pueden clasificarse en:
Completas: Proteínas que contienen todos los aminoácidos esenciales. Generalmente provienen de fuentes animales.
Incompletas: Proteínas que carecen de uno o más de los amino ácidos esenciales. Generalmente son de origen vegetal.
PROTEINAS EN EL METABOLISMO
Proteínas y plasmáticos: la albumina y la hemoglobina son las dos principales . Plasmáticas ambas participan en procesos de transporte y sus niveles pueden reducirse como consecuencia de una ingesta crónicamente insuficiente.
Proteínas musculares: la masa muscular es la mayor reserva de proteínas del organismo. Además de las propiedades funcionales de estas proteínas musculares, que le permiten contraerse y, por lo tanto, producir trabajo mecánico, se ha llegado a pensar que constituyen la fuente de aporte de durante las condiciones de inanición.
1 ) liberación de aminoácidos para que sean utilizados en la producción de energía y en el mantenimiento de un nivel normal de glucosa en sangre ( gloconeogenesis )
2 ) aporte de aminoácidos esenciales que permitan mantener la composición normal de los aminoácidos plasmáticos.
3 ) liberación de aglutinina, con el objeto de mantener unos niveles normales de esta en plasma, lo que parece ser importante para la inmunocompetencia y la función intestinal normal.
Proteínas viscerales: los tejidos viscerales constituyen, tras la masa muscular, la segunda mayor reserva de proteínas.
Las proteínas pueden clasificarse de acuerdo a criterios diferentes. Debido a la complejidad de las proteínas, existen formas muy complejas también de clasificarlas
1.- Basada en la forma de las proteínas:
Proteínas globulares (esferoproteinas):
Estas proteínas no forman agregados. Las conformaciones principales del esqueleto peptidico incluyen la hélice, las láminas y los giros.
Proteínas fibrosas (escleroproteinas):
Estas proteínas son insolubles en agua y forman estructuras alargadas.
Se agregan fuertemente formando fibras o laminas. La mayor parte desempeñan un papel estructural o mecánico.
2.- Basada en la composición:
Proteínas Simples: Formadas solamente por aminoácidos que forman cadenas peptidicas.
Proteínas conjugadas: Formadas por aminoácidos y por un compuesto no peptidico. En estas proteínas, la porción polipeptidica se denomina apoproteina y la parte no proteica se denomina grupo prostético.
3.- De acuerdo a su valor nutricional, las proteínas pueden clasificarse en:
Completas: Proteínas que contienen todos los aminoácidos esenciales. Generalmente provienen de fuentes animales.
Incompletas: Proteínas que carecen de uno o más de los amino ácidos esenciales. Generalmente son de origen vegetal.
PROTEINAS EN EL METABOLISMO
Proteínas y plasmáticos: la albumina y la hemoglobina son las dos principales . Plasmáticas ambas participan en procesos de transporte y sus niveles pueden reducirse como consecuencia de una ingesta crónicamente insuficiente.
Proteínas musculares: la masa muscular es la mayor reserva de proteínas del organismo. Además de las propiedades funcionales de estas proteínas musculares, que le permiten contraerse y, por lo tanto, producir trabajo mecánico, se ha llegado a pensar que constituyen la fuente de aporte de durante las condiciones de inanición.
1 ) liberación de aminoácidos para que sean utilizados en la producción de energía y en el mantenimiento de un nivel normal de glucosa en sangre ( gloconeogenesis )
2 ) aporte de aminoácidos esenciales que permitan mantener la composición normal de los aminoácidos plasmáticos.
3 ) liberación de aglutinina, con el objeto de mantener unos niveles normales de esta en plasma, lo que parece ser importante para la inmunocompetencia y la función intestinal normal.
Proteínas viscerales: los tejidos viscerales constituyen, tras la masa muscular, la segunda mayor reserva de proteínas.
Estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. de PROTEINAS
PROTEINAS
Son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos, las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas más versátiles y más diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo.
ESTRUCTURA PRIMARIA, SECUNDARIA, TERCEARIA Y CUATERNARIA DE LAS PROTEINAS
Conformaciones o niveles estructurales de la disposición tridimensional: Estructura primaria. Estructura secundaria. Nivel de dominio. Estructura terciaria. Estructura cuaternaria. A partir del nivel de dominio sólo las hay globulares.
ESTRUCTURA PRIMARIA:
Viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena proteica, es decir, el numero de aminoácidos presentes y el orden en el que están enlasados.La asociación de varias cadenas polipeptidicas origina un nivel superior de organización, la llamada estructura cuaternaria.Conocer la estructura primaria no solo es importante sino entender su función,sino también el estudio de las enfermedades genéticas, esta estructura es siempre desde un grupo de amino-terminal hasta el carbixilo final.
ESTRUCTURA SECUNDARIA:
Es el plegamiento que la cadena polipeptidica adopta gracias a la formación de enlace de hidrogeno entre los átomos que forman el enlace peptidico.Los puentes de hidrogeno que se establecen entre los estables.Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrogeno intracaternario formados entre el grupo-NH de un enlace peptidico y el grupo-C=0 del cuarto aminoácido.
ESTRUCTURA TERCEARIA:
Representacion de la estructura tridemencional de la mioglobina, es el modo que la cadena polipeptidica se pliega en el espacio. Esta se realiza de manera que los animoacidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior. Además estabiliza los enlaces covalentes entre cys ,puentes de hidrogeno entre cadenas laterales.
ESTRUCTURA CUATERNARIA:
Afecta la dispocision de varias cadenas polipeptidicas en el espacio. Comprende la gama de de proteínas oligomericasEs el nivel ma complejo la cual tiene proteínas complejas con las enzimas y anticuerpos esta representa algunas proteínas constituidas por mas de una cadena polipeptidica y la que va a ser forma a las cadenas de la estructura tercearia para formar una proteina.
Son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos, las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas más versátiles y más diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo.
ESTRUCTURA PRIMARIA, SECUNDARIA, TERCEARIA Y CUATERNARIA DE LAS PROTEINAS
Conformaciones o niveles estructurales de la disposición tridimensional: Estructura primaria. Estructura secundaria. Nivel de dominio. Estructura terciaria. Estructura cuaternaria. A partir del nivel de dominio sólo las hay globulares.
ESTRUCTURA PRIMARIA:
Viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena proteica, es decir, el numero de aminoácidos presentes y el orden en el que están enlasados.La asociación de varias cadenas polipeptidicas origina un nivel superior de organización, la llamada estructura cuaternaria.Conocer la estructura primaria no solo es importante sino entender su función,sino también el estudio de las enfermedades genéticas, esta estructura es siempre desde un grupo de amino-terminal hasta el carbixilo final.
ESTRUCTURA SECUNDARIA:
Es el plegamiento que la cadena polipeptidica adopta gracias a la formación de enlace de hidrogeno entre los átomos que forman el enlace peptidico.Los puentes de hidrogeno que se establecen entre los estables.Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrogeno intracaternario formados entre el grupo-NH de un enlace peptidico y el grupo-C=0 del cuarto aminoácido.
ESTRUCTURA TERCEARIA:
Representacion de la estructura tridemencional de la mioglobina, es el modo que la cadena polipeptidica se pliega en el espacio. Esta se realiza de manera que los animoacidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior. Además estabiliza los enlaces covalentes entre cys ,puentes de hidrogeno entre cadenas laterales.
ESTRUCTURA CUATERNARIA:
Afecta la dispocision de varias cadenas polipeptidicas en el espacio. Comprende la gama de de proteínas oligomericasEs el nivel ma complejo la cual tiene proteínas complejas con las enzimas y anticuerpos esta representa algunas proteínas constituidas por mas de una cadena polipeptidica y la que va a ser forma a las cadenas de la estructura tercearia para formar una proteina.
AMINOACIDOS
AMINOACIDOS
Propiedades de los aminoácidos
De los más de 300 aminoácidos de origen natural, 20 constituyen las unidades manométricas de las proteínas.
Si bien un código genético no redundante de tres letras podría acomodar más de 20 aminoácidos, su redundancia limitada los codones disponibles para los 20 aminoácidos L-a- aminoácidos listados en el cuadro 3-1, clasificados según la polaridad de sus grupos R.
En las proteínas solo se presentan L-a- aminoácidos
Con la glicina como única excepción, el carbono a de los aminoácidos es quiral. Aunque algunos aminoácidos de proteínas son dextro rotatorios y algunos levo rotatorios, todos comparten la configuración absoluta del L- gliceraldehido y, por tanto, son L-a-aminoácidos.
AMINAS DE INTERÉS
AMINAS DE CADENA LARGA
Las aminas tetrasustituidas o sales de amonio cuaternario que tienen en su estructura una o dos cadenas hidrocarbonadas largas tienen propiedades tenso activas.
Sus principales aplicaciones son como:
- desinfectantes debido a su poder antiséptico, bactericida y alguicida (inhiben el crecimiento de organismos mono celulares como las bacterias y las algas). Las moléculas se orientan en la interfase entre la membrana bacteriana y el agua o el aire, formando una película cerrada que impide la respiración del organismo y éste muere. Uno de los tenso activos usados para tal fin es cloruro de benzalconio. Son útiles para desinfectar heridas, granjas avícolas, piscinas y material sanitario.
- inhibidores de la corrosión en tuberías metálicas o en los líquidos ácidos utilizados para limpiar la herrumbre. La protección de la superficie metálica se debe a que se unen a la superficie metálica por la parte polar formando una capa protectora hidrófoba de una o dos moléculas de espesor. Esta capa es tan cerrada que evita que el ácido corrosivo ataque al metal.
- agentes de flotación para separar minerales valiosos de su ganga, porque se adsorben sobre las partículas cargadas negativamente.
- suavizantes de tejidos y cabellos. Las moléculas se fijan sobre las fibras por su parte iónica formando una capa hidrófoba que impide su adherencia al secarse y proporciona suavidad. Los compuestos utilizados con este fin incluyen dos cadenas hidrocarbonadas largas en la molécula.
[(CH3-(CH2)n-CH2-CH2)2-N(CH3)2] Br
ETANOLAMINAS: H2N-CH2CH2OH y HN(CH2CH2OH)2
Las etanol aminas son productos industriales muy valiosos que se utilizan, por su carácter básico, para purificar gases industriales (CO2, SO2, SO3, SH2) al circular a través de una torre de absorción.
ANILINA: Materia básica para la fabricación de:
- Poliuretanos
- Antioxidantes y aceleradores para el caucho
- Colorantes
- Medicamentos y
- Plaguicidas
Propiedades de los aminoácidos
De los más de 300 aminoácidos de origen natural, 20 constituyen las unidades manométricas de las proteínas.
Si bien un código genético no redundante de tres letras podría acomodar más de 20 aminoácidos, su redundancia limitada los codones disponibles para los 20 aminoácidos L-a- aminoácidos listados en el cuadro 3-1, clasificados según la polaridad de sus grupos R.
En las proteínas solo se presentan L-a- aminoácidos
Con la glicina como única excepción, el carbono a de los aminoácidos es quiral. Aunque algunos aminoácidos de proteínas son dextro rotatorios y algunos levo rotatorios, todos comparten la configuración absoluta del L- gliceraldehido y, por tanto, son L-a-aminoácidos.
AMINAS DE INTERÉS
AMINAS DE CADENA LARGA
Las aminas tetrasustituidas o sales de amonio cuaternario que tienen en su estructura una o dos cadenas hidrocarbonadas largas tienen propiedades tenso activas.
Sus principales aplicaciones son como:
- desinfectantes debido a su poder antiséptico, bactericida y alguicida (inhiben el crecimiento de organismos mono celulares como las bacterias y las algas). Las moléculas se orientan en la interfase entre la membrana bacteriana y el agua o el aire, formando una película cerrada que impide la respiración del organismo y éste muere. Uno de los tenso activos usados para tal fin es cloruro de benzalconio. Son útiles para desinfectar heridas, granjas avícolas, piscinas y material sanitario.
- inhibidores de la corrosión en tuberías metálicas o en los líquidos ácidos utilizados para limpiar la herrumbre. La protección de la superficie metálica se debe a que se unen a la superficie metálica por la parte polar formando una capa protectora hidrófoba de una o dos moléculas de espesor. Esta capa es tan cerrada que evita que el ácido corrosivo ataque al metal.
- agentes de flotación para separar minerales valiosos de su ganga, porque se adsorben sobre las partículas cargadas negativamente.
- suavizantes de tejidos y cabellos. Las moléculas se fijan sobre las fibras por su parte iónica formando una capa hidrófoba que impide su adherencia al secarse y proporciona suavidad. Los compuestos utilizados con este fin incluyen dos cadenas hidrocarbonadas largas en la molécula.
[(CH3-(CH2)n-CH2-CH2)2-N(CH3)2] Br
ETANOLAMINAS: H2N-CH2CH2OH y HN(CH2CH2OH)2
Las etanol aminas son productos industriales muy valiosos que se utilizan, por su carácter básico, para purificar gases industriales (CO2, SO2, SO3, SH2) al circular a través de una torre de absorción.
ANILINA: Materia básica para la fabricación de:
- Poliuretanos
- Antioxidantes y aceleradores para el caucho
- Colorantes
- Medicamentos y
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