LA BIOETICA DESDE UN PUNTO DE VISTA ECONOMICO?
Desde los orígenes de la medicina occidental, la ética médica ha venido utilizando para distinguir lo bueno de lo malo un criterio naturalista. Este criterio, ha solidó identificar lo bueno con el orden natural, o sea todo lo que se ajusta a la naturaleza, que es obra de Dios, es sinónimo de orden y armonía lo que es opuesto, o sea el desorden, representaría al mal.
Esto explica porque toda la cultura medioeval, giró siempre en torno al concepto del orden.
Este criterio, no se limitó solo a la naturaleza, sino también se extendió al hombre, a la sociedad y a la historia.
Se consideraba malo, todo uso desordenado del cuerpo o de cualquiera de sus órganos, originándose así la enfermedad, sinónimo de desorden, de falta de armonía.
El médico, considerado sujeto, agente, tenia como deber hacer el bien, y el paciente, considerado sujeto paciente, tenía el deber de aceptar, el bien que el médico le ofrecía.
La moral de la relación médico-enfermo, tenía que ser una típica moral de beneficencia. El médico pretendía lograr un bien objetivo, la restitución del orden, sinónimo de la salud, y el enfermo no tenía otra opción que aceptar esta imposición, puesto que si se resistía, seguramente era porque no comprendía. Puesto que no podía tener los mismos derechos que la verdad objetiva. En consecuencia, en la relación médico enfermo, el médico era no solo el agente técnico sino también moral, y el enfermo era a su vez un ser necesitado de ayuda técnica y ética. El conocedor del orden natural, en este caso la enfermedad, era solo él medico que con sus conocimientos, podía proceder aún en contra de la opinión del paciente. Esta fue la esencia del paternalismo, una constante en toda ética medica del orden natural.
martes, 15 de junio de 2010
Biologia.. Estructuras de proteinas
ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria es la forma de organización más básica de las proteínas. Está determinada por la secuencia de aminoácidos de la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados por medio de enlaces peptídico. Las cadenas laterales de los aminoácidos se extienden a partir de una cadena principal. Por convención, (coincidiendo con el sentido de síntesis natural en RER) el orden de escritura es siempre desde el grupo amino-Terminal hasta el carboxi-Terminal.
La conformación espacial de una proteína está determinada por la estructura secundaria y terciaria. La asociación de varias cadenas polipeptídicas origina un nivel superior de organización, la llamada estructura cuaternaria.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento regular local entre residuos aminoacídicos cercanos de la cadena polipeptídica. Se adopta gracias a la formación de enlaces de hidrógeno entre las cadenas laterales (radicales) de aminoácidos cercanos en la cadena.
• Hélice alfa: En esta estructura la cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí misma debido a los giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminoácido. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo -C=O del cuarto aminoácido que le sigue.
• Hélice beta: Cuando la cadena principal se estira al máximo que permiten sus enlaces covalentes se adopta una configuración espacial denominada estructura beta
• Giros beta: Secuencias de la cadena polipepetídica con estructura alfa o beta, a menudo están conectadas entre sí por medio de los llamados giros beta. Son secuencias cortas, con una conformación característica que impone un brusco giro de 180 grados a la cadena principal de un polipéptido.
• Hélice de colágeno: Es una variedad particular de la estructura secundaria, característica del colágeno, proteína presente en tendones y tejido conectivo; es una estructura particularmente rígida.
• Láminas beta o láminas plegadas: algunas regiones de proteínas adoptan una estructura en zigzag y se asocian entre sí estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios. Todos los enlaces peptídico participan en estos enlaces cruzados, confiriendo así gran estabilidad a la estructura. La forma en beta es una conformación simple formada por dos o más cadenas polipeptídicas paralelas (que corren en el mismo sentido) o antíparalelas (que corren en direcciones opuestas) y se adosan estrechamente por medio de puentes de hidrógeno y diversos arreglos entre los radicales libres de los aminoácidos. Esta conformación tiene una estructura laminar y plegada, a la manera de un acordeón.
ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria de las proteínas es el modo en el que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio. Es la disposición de los dominios en el espacio.
La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior.
La estructura terciaria de las proteínas está estabilizada por enlaces puentes disulfuro entre Cys, puentes de hidrógeno entre cadenas laterales, interacciones iónicas entre cadenas laterales, interacciones de van der Waals entre cadenas laterales y el efecto hidrófobo (exclusión de las moléculas de agua, evitando su contacto con los residuos hidrófobos, que quedan empaquetados en el interior de la estructura).
ESTRUCTURA CUATERNARIA
En cuanto a los niveles de la estructura de las proteínas, la estructura cuaternaria es la disposición espacial de las distintas cadenas polipeptídicas de una proteína multimérica, es decir, compuesta por varios péptidos. Comprende la gama de proteínas oligoméricas, es decir aquellas proteínas que constan con más de una cadena polipéptida, en la cual además puede existir un comportamiento de alosterismo según el método concertado de Jacques Monod.1
La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un ente, un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos. Para el caso de una proteína constituida por dos monómeros, un dímero, éste puede ser un homodímero, si los monómeros constituyentes son iguales, o un heterodímero, si no lo son. En cuanto a uniones covalentes, también pueden existir uniones tipo puente disulfuro entre residuos de cisteína situados en cadenas distintas.2
La estructura primaria es la forma de organización más básica de las proteínas. Está determinada por la secuencia de aminoácidos de la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados por medio de enlaces peptídico. Las cadenas laterales de los aminoácidos se extienden a partir de una cadena principal. Por convención, (coincidiendo con el sentido de síntesis natural en RER) el orden de escritura es siempre desde el grupo amino-Terminal hasta el carboxi-Terminal.
La conformación espacial de una proteína está determinada por la estructura secundaria y terciaria. La asociación de varias cadenas polipeptídicas origina un nivel superior de organización, la llamada estructura cuaternaria.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento regular local entre residuos aminoacídicos cercanos de la cadena polipeptídica. Se adopta gracias a la formación de enlaces de hidrógeno entre las cadenas laterales (radicales) de aminoácidos cercanos en la cadena.
• Hélice alfa: En esta estructura la cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí misma debido a los giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminoácido. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo -C=O del cuarto aminoácido que le sigue.
• Hélice beta: Cuando la cadena principal se estira al máximo que permiten sus enlaces covalentes se adopta una configuración espacial denominada estructura beta
• Giros beta: Secuencias de la cadena polipepetídica con estructura alfa o beta, a menudo están conectadas entre sí por medio de los llamados giros beta. Son secuencias cortas, con una conformación característica que impone un brusco giro de 180 grados a la cadena principal de un polipéptido.
• Hélice de colágeno: Es una variedad particular de la estructura secundaria, característica del colágeno, proteína presente en tendones y tejido conectivo; es una estructura particularmente rígida.
• Láminas beta o láminas plegadas: algunas regiones de proteínas adoptan una estructura en zigzag y se asocian entre sí estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios. Todos los enlaces peptídico participan en estos enlaces cruzados, confiriendo así gran estabilidad a la estructura. La forma en beta es una conformación simple formada por dos o más cadenas polipeptídicas paralelas (que corren en el mismo sentido) o antíparalelas (que corren en direcciones opuestas) y se adosan estrechamente por medio de puentes de hidrógeno y diversos arreglos entre los radicales libres de los aminoácidos. Esta conformación tiene una estructura laminar y plegada, a la manera de un acordeón.
ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria de las proteínas es el modo en el que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio. Es la disposición de los dominios en el espacio.
La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior.
La estructura terciaria de las proteínas está estabilizada por enlaces puentes disulfuro entre Cys, puentes de hidrógeno entre cadenas laterales, interacciones iónicas entre cadenas laterales, interacciones de van der Waals entre cadenas laterales y el efecto hidrófobo (exclusión de las moléculas de agua, evitando su contacto con los residuos hidrófobos, que quedan empaquetados en el interior de la estructura).
ESTRUCTURA CUATERNARIA
En cuanto a los niveles de la estructura de las proteínas, la estructura cuaternaria es la disposición espacial de las distintas cadenas polipeptídicas de una proteína multimérica, es decir, compuesta por varios péptidos. Comprende la gama de proteínas oligoméricas, es decir aquellas proteínas que constan con más de una cadena polipéptida, en la cual además puede existir un comportamiento de alosterismo según el método concertado de Jacques Monod.1
La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un ente, un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos. Para el caso de una proteína constituida por dos monómeros, un dímero, éste puede ser un homodímero, si los monómeros constituyentes son iguales, o un heterodímero, si no lo son. En cuanto a uniones covalentes, también pueden existir uniones tipo puente disulfuro entre residuos de cisteína situados en cadenas distintas.2
BIOETICA desde el punto de vista social
el intercambio interoadiicionario de la biotica dificil y laborioso es el objeto de este articulo refleciones en partirticular sobre dos tematica.En primer lugar respeto de la evatul novedad creatividada de la biotica desde el punto de vista del pensamiento. Esta reflesion se desarrolla esencialmente en el ambito de la fislosofia atravez de una pregunta que orienta el analisis
En segundo:sociedad mulfundamental .
La sociedad revela en los ultimos 25 años no se a producido ciertamente por ela irucion de algunas novedades epistomologica propia de los paradigmas eticos vigentes,sino mas bien como el resultado del entusiasmo y del temor sucertado por los sorprendentes avanzados.
En segundo:sociedad mulfundamental .
La sociedad revela en los ultimos 25 años no se a producido ciertamente por ela irucion de algunas novedades epistomologica propia de los paradigmas eticos vigentes,sino mas bien como el resultado del entusiasmo y del temor sucertado por los sorprendentes avanzados.
BIOTECNOLOGIA introduccion e importancia
BIOTECNOLOGIA INTRODUCCION E IMPORTANCIA
La biotecnología, en un sentido amplio se puede definir como la aplicación de organismos, componentes o sistemas biológicos para la obtención de bienes y servicios.
Esto significa que desde hace miles de años, la humanidad ha venido realizando biotecnología, si bien hasta la época moderna, de un modo empírico, sin base científica.
Por supuesto, hasta la llegada de la moderna biología, y en muchos casos hasta el siglo XIX, la base de muchos de estos procesos era desconocida. De hecho, solamente en el siglo XVIII cobra cuerpo la idea de que la materia viva puede ser estudiada como la materia inanimada, es decir, usando el método experimental, con lo que se inicia el lento declive de las ideas vitalistas (creencias erróneas de que "la vida depende de un principio vital irreducible a otras ramas de la ciencia"), que aún darían sus últimos estertores casi al final del siglo XIX.
El creciente interés que en los últimos años ha despertado la biotecnología, tanto en los medios académicos como en la actividad económica, se ha traducido, entre otras cosas, en una proliferación de definiciones. Esta relativa abundancia es reflejo, por un lado, del carácter multidisciplinario de la biotecnología (Microbiología, Ingeniería Química, Bioquímica y Química) y, por el otro, de la dificultad que existe para fijar estrictamente sus límites. Todas las definiciones tienen en común que hacen referencia al empleo de agentes biológicos y de microorganismos.
Una definición amplia de biotecnología sería: Un conjunto de innovaciones tecnológicas que se basa en la utilización de microorganismos y procesos microbiológicos para la obtención de bienes y servicios y para el desarrollo de actividades científicas de investigación.
Las nuevas biotecnologías pueden agruparse en cuatro categorías básicas:
• Técnicas para el cultivo de células y tejidos.
• Procesos biotecnológicos, fundamentalmente de fermentación, y que incluyen la técnica de inmovilización de enzimas.
• Técnicas que aplican la microbiología a la selección y cultivo de células y microorganismos.
• Técnicas para la manipulación, modificación y transferencia de materiales genéticos (ingeniería genética).
La biotecnología, en un sentido amplio se puede definir como la aplicación de organismos, componentes o sistemas biológicos para la obtención de bienes y servicios.
Esto significa que desde hace miles de años, la humanidad ha venido realizando biotecnología, si bien hasta la época moderna, de un modo empírico, sin base científica.
Por supuesto, hasta la llegada de la moderna biología, y en muchos casos hasta el siglo XIX, la base de muchos de estos procesos era desconocida. De hecho, solamente en el siglo XVIII cobra cuerpo la idea de que la materia viva puede ser estudiada como la materia inanimada, es decir, usando el método experimental, con lo que se inicia el lento declive de las ideas vitalistas (creencias erróneas de que "la vida depende de un principio vital irreducible a otras ramas de la ciencia"), que aún darían sus últimos estertores casi al final del siglo XIX.
El creciente interés que en los últimos años ha despertado la biotecnología, tanto en los medios académicos como en la actividad económica, se ha traducido, entre otras cosas, en una proliferación de definiciones. Esta relativa abundancia es reflejo, por un lado, del carácter multidisciplinario de la biotecnología (Microbiología, Ingeniería Química, Bioquímica y Química) y, por el otro, de la dificultad que existe para fijar estrictamente sus límites. Todas las definiciones tienen en común que hacen referencia al empleo de agentes biológicos y de microorganismos.
Una definición amplia de biotecnología sería: Un conjunto de innovaciones tecnológicas que se basa en la utilización de microorganismos y procesos microbiológicos para la obtención de bienes y servicios y para el desarrollo de actividades científicas de investigación.
Las nuevas biotecnologías pueden agruparse en cuatro categorías básicas:
• Técnicas para el cultivo de células y tejidos.
• Procesos biotecnológicos, fundamentalmente de fermentación, y que incluyen la técnica de inmovilización de enzimas.
• Técnicas que aplican la microbiología a la selección y cultivo de células y microorganismos.
• Técnicas para la manipulación, modificación y transferencia de materiales genéticos (ingeniería genética).
ESTRUCTURA DEL ADN Y RNA
ESTRUCTURA DEL ADN Y RNA
La información con la que se fabrican las moléculas necesarias para el mantenimiento de las funciones celulares está guardada en una molécula de ácido nucleico llamada ácido desoxirribonucleico (ADN
En la década de los cincuenta, el campo de la biología fue convulsionado por el desarrollo del modelo de la estructura del ADN. James Watson y Francis Crick en 1953 demostraron que consiste en una doble hélice formada por dos cadenas.
El ADN es un ácido nucleico formado por nucleótidos. Cada nucleótido consta de tres elementos:
o un azúcar: desoxirribosa en este caso (en el caso de ARN o ácido ribonucleico, el azúcar que lo forma es una ribosa),
o un grupo fosfato y
o una base nitrogenada
El ácido ribonucleico (ARN o RNA, de RiboNucleic Acid, su nombre en inglés) es un ácido nucleico formado por una cadena de ribonucleótidos. Está presente tanto en las células procariotas como en las eucariotas, y es el único material genético de ciertos virus (virus ARN). El ARN celular es lineal y de hebra sencilla, pero en el genoma de algunos virus es de doble hebra.
En los organismos celulares desempeña diversas funciones. Es la molécula que dirige las etapas intermedias de la síntesis proteica; el ADN no puede actuar solo, y se vale del ARN para transferir esta información vital durante la síntesis de proteínas (producción de las proteínas que necesita la célula para sus actividades y su desarrollo). Varios tipos de ARN regulan la expresión génica, mientras que otros tienen actividad catalítica. El ARN es, pues, mucho más versátil que el ADN.
La información con la que se fabrican las moléculas necesarias para el mantenimiento de las funciones celulares está guardada en una molécula de ácido nucleico llamada ácido desoxirribonucleico (ADN
En la década de los cincuenta, el campo de la biología fue convulsionado por el desarrollo del modelo de la estructura del ADN. James Watson y Francis Crick en 1953 demostraron que consiste en una doble hélice formada por dos cadenas.
El ADN es un ácido nucleico formado por nucleótidos. Cada nucleótido consta de tres elementos:
o un azúcar: desoxirribosa en este caso (en el caso de ARN o ácido ribonucleico, el azúcar que lo forma es una ribosa),
o un grupo fosfato y
o una base nitrogenada
El ácido ribonucleico (ARN o RNA, de RiboNucleic Acid, su nombre en inglés) es un ácido nucleico formado por una cadena de ribonucleótidos. Está presente tanto en las células procariotas como en las eucariotas, y es el único material genético de ciertos virus (virus ARN). El ARN celular es lineal y de hebra sencilla, pero en el genoma de algunos virus es de doble hebra.
En los organismos celulares desempeña diversas funciones. Es la molécula que dirige las etapas intermedias de la síntesis proteica; el ADN no puede actuar solo, y se vale del ARN para transferir esta información vital durante la síntesis de proteínas (producción de las proteínas que necesita la célula para sus actividades y su desarrollo). Varios tipos de ARN regulan la expresión génica, mientras que otros tienen actividad catalítica. El ARN es, pues, mucho más versátil que el ADN.
ESTRUCTURA DE ACIDOS NUCLEICOS Y NUCLEOSIDOS
ACIDOS NUCLEICOS
Los ácidos nucleicos son macromoléculas, polímeros formados por la repetición de monómeros llamados nucleótidos, unidos mediante enlaces fosfodiéster. Se forman, así, largas cadenas o polinucleótidos, lo que hace que algunas de estas moléculas lleguen a alcanzar tamaños gigantes (de millones de nucleótidos de largo).
los ácidos nucleicos fueron descubiertos por Friedrich Miescher, quien en el año 1869 aisló de los núcleos de las células una sustancia ácida a la que llamó nucleína, nombre que posteriormente se cambió a ácido nucleico.
TIPOS DE ACIDOS NUCLEICOS
ADN (Acido desoxirribonucleico): Constituido por 2 cadenas polinucleotidas unidas entre si, en su longitud esta cadena se dispone linealmente. En las células Eucariotas de forma circular. El ADN porta la información para las características biológicas del individuo y contiene mensajes e instrucciones para que las células realicen sus funciones.
A= Adenina T= timina C= Citosina G= guanina
“Bases nitrogenadas unidas por una pentoza (azúcar) y un acido fosfórico”
NUCLEOTIDOS:
Los nucleótidos son moléculas orgánicas formadas por la unión covalente de un monosacárido de cinco carbonos (pentosa), una base nitrogenada y un grupo fosfato.
Son los monómeros de los ácidos nucleicos (ADN y ARN) en los cuales forman cadenas lineales de miles o millones de nucleótidos, pero también realizan funciones importantes como moléculas libres (por ejemplo, el ATP).
Consta de 3 partes
Base nitrogenadas
Azúcar
Residuo de asido fosforico
NUCLEOSIDO
Son componentes que constituyen una base y una azúcar unidas por un enlace covalente.
Un nucleósido es una molécula monomérica orgánica que integra las macromoléculas de ácidos nucleicos que resultan de la unión covalente entre una base heterocíclica con una pentosa que puede ser ribosa o desoxirribosa.
Si la molécula tiene sólo el azúcar unido a la base nitrogenada entonces se denomina nucleósido
Ejemplos de nucleósidos son la citidina, uridina, adenosina, guanosina, timidina y la inosina.
Los ácidos nucleicos son macromoléculas, polímeros formados por la repetición de monómeros llamados nucleótidos, unidos mediante enlaces fosfodiéster. Se forman, así, largas cadenas o polinucleótidos, lo que hace que algunas de estas moléculas lleguen a alcanzar tamaños gigantes (de millones de nucleótidos de largo).
los ácidos nucleicos fueron descubiertos por Friedrich Miescher, quien en el año 1869 aisló de los núcleos de las células una sustancia ácida a la que llamó nucleína, nombre que posteriormente se cambió a ácido nucleico.
TIPOS DE ACIDOS NUCLEICOS
ADN (Acido desoxirribonucleico): Constituido por 2 cadenas polinucleotidas unidas entre si, en su longitud esta cadena se dispone linealmente. En las células Eucariotas de forma circular. El ADN porta la información para las características biológicas del individuo y contiene mensajes e instrucciones para que las células realicen sus funciones.
A= Adenina T= timina C= Citosina G= guanina
“Bases nitrogenadas unidas por una pentoza (azúcar) y un acido fosfórico”
NUCLEOTIDOS:
Los nucleótidos son moléculas orgánicas formadas por la unión covalente de un monosacárido de cinco carbonos (pentosa), una base nitrogenada y un grupo fosfato.
Son los monómeros de los ácidos nucleicos (ADN y ARN) en los cuales forman cadenas lineales de miles o millones de nucleótidos, pero también realizan funciones importantes como moléculas libres (por ejemplo, el ATP).
Consta de 3 partes
Base nitrogenadas
Azúcar
Residuo de asido fosforico
NUCLEOSIDO
Son componentes que constituyen una base y una azúcar unidas por un enlace covalente.
Un nucleósido es una molécula monomérica orgánica que integra las macromoléculas de ácidos nucleicos que resultan de la unión covalente entre una base heterocíclica con una pentosa que puede ser ribosa o desoxirribosa.
Si la molécula tiene sólo el azúcar unido a la base nitrogenada entonces se denomina nucleósido
Ejemplos de nucleósidos son la citidina, uridina, adenosina, guanosina, timidina y la inosina.
FUNCION E IMPORTANCIA DEL DNA Y RNA
FUNCION E IMPORTANCIA DEL DNA Y RNA
Los ácidos nucleicos DNA denominado Acido desoxirribonucleico, y el RNA llamado Ácido ribonucleico, son moléculas orgánicas, localizadas a nivel celular, las cuales han despertado verdadero interés en los investigadores de la Biología molecular. Dentro de los avances científicos tienen aplicaciones médicas, agrícolas, industriales y ganaderas.
Son los responsables de transmitir la información hereditaria, además de regular el metabolismo celular.
Son polímeros de alto peso molecular, integrados químicamente por cadenas de nucleótidos, que se unen por medio de enlaces diéster-fosfato, los nucleótidos tienen tres componentes básicos.
NUCLEOTIDO = BASE + AZUCAR + FOSFATO
Las bases nitrogenadas son Púricas y Pirimídicas. Los ácidos nucleicos en su estructuración química se enlazan mediante puentes de hidrógeno, una base púrica y otra pirimídica.
Los ácidos nucleicos DNA denominado Acido desoxirribonucleico, y el RNA llamado Ácido ribonucleico, son moléculas orgánicas, localizadas a nivel celular, las cuales han despertado verdadero interés en los investigadores de la Biología molecular. Dentro de los avances científicos tienen aplicaciones médicas, agrícolas, industriales y ganaderas.
Son los responsables de transmitir la información hereditaria, además de regular el metabolismo celular.
Son polímeros de alto peso molecular, integrados químicamente por cadenas de nucleótidos, que se unen por medio de enlaces diéster-fosfato, los nucleótidos tienen tres componentes básicos.
NUCLEOTIDO = BASE + AZUCAR + FOSFATO
Las bases nitrogenadas son Púricas y Pirimídicas. Los ácidos nucleicos en su estructuración química se enlazan mediante puentes de hidrógeno, una base púrica y otra pirimídica.
PROPIEDADES GENERALES DE LOS AMINOACIDOS E HISTORIA
PROPIEDADES DE LOS AMINOACIDOS
Reactividad química
Los aminoácidos reaccionan fácilmente debido a la naturaleza química de su radical, influyendo en la estabilidad, la reactividad y otras propiedades de las proteínas. Los derivados de hidrocarburos aromáticos como la alanina, la valina, la leucina y la isoleucina, son inertes y casi no intervienen en las reacciones químicas; los aminoácidos con grupos aminos libres son nucleofílicos como alanina, arginina y la lisina, por lo que favorecen cambios como el de oscurecimiento o bien la formación de enlaces entrecruzados.
En la histidina, el imidazol que contiene se rompe por acción de algunas sustancias, dando subproductos, que se degradan por otras rutas. El tioéter de la metionina puede sufrir oxidación-reducción, o bien el guanidino de la arginina puede ser alterado por diversos mecanismo. El sulfidrilo de la cisteína, es el más reactivo de todos los grupos ‚Ò‚ de los aminoácidos, y produce cambios deseables e indeseables. La asparrágina y la glutamina se hidrolizan fácilmente por ácidos y por álcalis, transformándose en ácido aspártico y ácido glutámico, respectivamente.
Propiedades ácido-base
Algunas propiedades se deben a su naturaleza iónica anfotérica ácido-base. A éstos compuestos también se les llama anfolitos (proviene de electrolitos anfóteros). La estructura iónica se ha establecido por estudios tales como, sus puntos de fusión que son elevados (200°C), o por su solubilidad en agua (son más solubles en agua que en disolventes polares). Tienen constantes dieléctricas elevadas, así como momentos dipolares debido a la presencia de cargas negativas y positivas dentro de la misma molécula.
Por los grupos ionizables, carboxilo, amino y otros, los aminoácidos se comportan con carga (+) o (-) según el pH en que se encuentren; esto es debido a su naturaleza anfotérica, por lo que pueden donar y recibir electrones, por lo tanto producen un estado químico llamado punto isoeléctrico (pI) o de doble ion, tienen el mismo número de cargas positivas como negativas, siendo su cargan neta cero. Los aminoácidos pueden tener tres estados que dependen del pH:
a) a pH <>
b) a pH = pI: con carga cero; y,
c) a pH > pI: con carga negativa o aniónica.
En cualquiera de los tres estados pueden atraer iones de carga contraria por fuerzas electrostáticas débiles.
Así como los grupos carboxilos y aminos, influyen en el comportamiento acido-base de los aminoácidos, también los hacen el imidazol de la histidina, el amino e de la lisina, el carboxilo b del ácido aspártico, el sulfidrilo de la cisteína el carboxilo del ácido glutámico, el guanidino de la arginina y el hidroxilo fenólico de la tirosina.
El punto isoeléctrico de los compuestos que contienen solo dos grupos ionizables, un amino y un carboxilo, se puede calcular a partir de sus respectivos valores de pK
HISTORIA DE AMINOACIDOS
Un aminoácido es una molécula que contiene un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2) libres. Pueden representarse en general por NH2-CHR-COOH, siendo R un radical o cadena lateral característico de cada aminoácido. Estos grupos R son muy variados químicamente. Muchos aminoácidos forman proteínas (aminoácidos proteicos), mientras otros nunca se encuentran en ellas. Todos los aminoácidos que componen proteínas presentan un carbono asimétrico denominado alfa (por ser el carbono adyacente al grupo carboxilo). La unión entre aminoácidos se produce mediante un enlace peptídico.
Existen aproximadamente 20 aminoácidos distintos componiendo las proteínas, 8 de los cuales se denominan aminoácidos esenciales (los que los seres vivos no puede sintetizar).
Algunos de ellos pueden ser sintetizados por el cuerpo humano. Los que no pueden ser sintetizados por el cuerpo humano deben ser ingeridos en los alimentos. No hacerlo limita el desarrollo del cuerpo, ya que éste no es capaz de reponer las células de los tejidos que mueren o de crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento.
Algunos aminoácidos esenciales son la lisina, la metionina y el triptófano.
Reactividad química
Los aminoácidos reaccionan fácilmente debido a la naturaleza química de su radical, influyendo en la estabilidad, la reactividad y otras propiedades de las proteínas. Los derivados de hidrocarburos aromáticos como la alanina, la valina, la leucina y la isoleucina, son inertes y casi no intervienen en las reacciones químicas; los aminoácidos con grupos aminos libres son nucleofílicos como alanina, arginina y la lisina, por lo que favorecen cambios como el de oscurecimiento o bien la formación de enlaces entrecruzados.
En la histidina, el imidazol que contiene se rompe por acción de algunas sustancias, dando subproductos, que se degradan por otras rutas. El tioéter de la metionina puede sufrir oxidación-reducción, o bien el guanidino de la arginina puede ser alterado por diversos mecanismo. El sulfidrilo de la cisteína, es el más reactivo de todos los grupos ‚Ò‚ de los aminoácidos, y produce cambios deseables e indeseables. La asparrágina y la glutamina se hidrolizan fácilmente por ácidos y por álcalis, transformándose en ácido aspártico y ácido glutámico, respectivamente.
Propiedades ácido-base
Algunas propiedades se deben a su naturaleza iónica anfotérica ácido-base. A éstos compuestos también se les llama anfolitos (proviene de electrolitos anfóteros). La estructura iónica se ha establecido por estudios tales como, sus puntos de fusión que son elevados (200°C), o por su solubilidad en agua (son más solubles en agua que en disolventes polares). Tienen constantes dieléctricas elevadas, así como momentos dipolares debido a la presencia de cargas negativas y positivas dentro de la misma molécula.
Por los grupos ionizables, carboxilo, amino y otros, los aminoácidos se comportan con carga (+) o (-) según el pH en que se encuentren; esto es debido a su naturaleza anfotérica, por lo que pueden donar y recibir electrones, por lo tanto producen un estado químico llamado punto isoeléctrico (pI) o de doble ion, tienen el mismo número de cargas positivas como negativas, siendo su cargan neta cero. Los aminoácidos pueden tener tres estados que dependen del pH:
a) a pH <>
b) a pH = pI: con carga cero; y,
c) a pH > pI: con carga negativa o aniónica.
En cualquiera de los tres estados pueden atraer iones de carga contraria por fuerzas electrostáticas débiles.
Así como los grupos carboxilos y aminos, influyen en el comportamiento acido-base de los aminoácidos, también los hacen el imidazol de la histidina, el amino e de la lisina, el carboxilo b del ácido aspártico, el sulfidrilo de la cisteína el carboxilo del ácido glutámico, el guanidino de la arginina y el hidroxilo fenólico de la tirosina.
El punto isoeléctrico de los compuestos que contienen solo dos grupos ionizables, un amino y un carboxilo, se puede calcular a partir de sus respectivos valores de pK
HISTORIA DE AMINOACIDOS
Un aminoácido es una molécula que contiene un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2) libres. Pueden representarse en general por NH2-CHR-COOH, siendo R un radical o cadena lateral característico de cada aminoácido. Estos grupos R son muy variados químicamente. Muchos aminoácidos forman proteínas (aminoácidos proteicos), mientras otros nunca se encuentran en ellas. Todos los aminoácidos que componen proteínas presentan un carbono asimétrico denominado alfa (por ser el carbono adyacente al grupo carboxilo). La unión entre aminoácidos se produce mediante un enlace peptídico.
Existen aproximadamente 20 aminoácidos distintos componiendo las proteínas, 8 de los cuales se denominan aminoácidos esenciales (los que los seres vivos no puede sintetizar).
Algunos de ellos pueden ser sintetizados por el cuerpo humano. Los que no pueden ser sintetizados por el cuerpo humano deben ser ingeridos en los alimentos. No hacerlo limita el desarrollo del cuerpo, ya que éste no es capaz de reponer las células de los tejidos que mueren o de crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento.
Algunos aminoácidos esenciales son la lisina, la metionina y el triptófano.
bioetica desde el punto de vista religioso
VALORES, BIOÉTICA Y VIDA SOCIAL. UN PUNTO DE ENCUENTRO RELIGISO
Entrevista con el padre Fernando Pascual L.C.
ROMA, martes 16 de diciembre de 2009, miércoles, 16 diciembre 2009 (ZENIT.org-El Observador).- El padre Fernando Pascual L.C., profesor de filosofía y de bioética en el Ateneo Pontificio Regina Apostolorum (Roma), acaba de publicar un libro sobre bioética, titulado "Valores, bioética y vida social. Un punto de encuentro" (El Arca, México DF 2009).
En esta entrevista concedida a Zenit-El Observador hace una presentación del texto, un verdadero vademécum para afrontar los problemas y las reflexiones que en estos momentos afronta la bioética.
-- ¿Qué se propone con este nuevo volumen?
--P. Fernando Pascual: Este libro quiere ser un "punto de encuentro" y de diálogo en los debates sobre temas de bioética que continuamente se producen en los parlamentos, en los medios de comunicación social, en las universidades y en las familias.
-- Los debates sobre aborto, eutanasia, legalización de droga, sentido de la sexualidad humana, ¿no crean divisiones insuperables?
--P. Fernando Pascual: Los temas que más afectan nuestra vida no pueden ser tratados sin pasión. Pero en cada debate se necesita poner en claro los principios que están en juego. Cuando discutimos sobre temas como el aborto o la eutanasia tocamos los fundamentos mismos de la sociedad. Un estado que permite el crimen de inocentes como algo legal se destruye a sí mismo.
-- Una afirmación como la que acaba de hacer, ¿no implica caer en una actitud intolerante? Como en su libro hace notar, existen muchos puntos de vista en bioética...
--P. Fernando Pascual: Hay que entender bien que hay ciertos temas en los que nadie debería transigir. Por ejemplo, existe un consenso social muy amplio contra las posiciones racistas; por eso casi nadie consideraría la lucha contra el racismo como sinónimo de intolerancia. Algo parecido debería ocurrir respecto al aborto o a la fecundación artificial: condenarlas como prácticas injustas no significa ser intolerantes, sino defender principios fundamentales de la vida social.
-- Muchos dirán que ese es el punto de vista de la Iglesia católica o de otros grupos religiosos. Pero hoy vivimos en un mundo pluralista, y las religiones deberían limitarse al ámbito de lo privado, según nos dicen, ¿no es así?
--P. Fernando Pascual: El pluralismo es legítimo en aquellos temas en los que las distintas alternativas no implican ningún daño a inocentes. Pero el pluralismo no debería ser permitido respecto de los derechos humanos fundamentales. La verdadera bioética no puede poner en discusión principios básicos de la vida social, como por ejemplo el que nos lleva a defender la vida de los más débiles e indefensos entre los seres humanos. Las religiones no pueden callar cuando hay grupos de presión que defienden leyes contra la vida o la salud de otros.
-- En esa línea, ¿qué pretende usted al publicar Valores, bioética y vida social?
--P. Fernando Pascual: El subtítulo lo dice: busco ofrecer un "punto de encuentro" a través de algunas reflexiones sobre importantes temas de la bioética, de forma que puedan ser afrontados de modo correcto en la vida pública. Una de las tareas más urgentes de la bioética consiste en promover una cultura de la vida (como explicaba Juan Pablo II y como sigue proponiendo Benedicto XVI), desde la cual será posible contrarrestar una "anticultura" de la muerte.
-- ¿Y desde qué valores se hace posible proponer la bioética en la vida social?
--P. Fernando Pascual: Desde aquellos valores que garanticen el respeto a toda vida humana, desde su concepción hasta su muerte. Es una idea constante en la doctrina católica, pero es también uno de los principios básicos que está detrás de los derechos humanos. Decir que todos somos iguales ante la ley tiene sentido si el derecho básico de la vida está garantizado de modo efectivo para todos, sin discriminaciones.
-- ¿Por lo tanto, habría que prohibir el aborto, la fecundación artificial y la eutanasia en todo el mundo?
--P. Fernando Pascual: Efectivamente. Hay que hacer todo lo posible para vencer la mentalidad a favor del aborto y la eutanasia, y, sobre todo, para proponer una cultura de la solidaridad. Esta última idea brilla, con especial fuerza, en la encíclica que Benedicto XVI publicó este año 2009, "Caritas in veritate", que toca con profundidad varios temas de bioética. Si trabajamos en serio por defender la dignidad de cualquier ser humano, será posible construir un mundo más incluyente y abierto a la vida de todos, especialmente de los seres humanos más débiles e indefensos: los hijos antes de nacer, los pobres, los enfermos y los ancianos.
El intercambio interdisciplinario de la bioética, difícil y laborioso, es el objeto de este articulo. Reflexiona, en particular, sobre dos temáticas. En primer lugar, respecto de la eventual novedad y creatividad de la bioética desde el punto de vista del pensamiento. Esta reflexión se desarrolla esencialmente en el ámbito de la filosofía, a través de una pregunta que orienta el análisis: ¿qué agrega la bioética al tradicional debate ético que se ha producido en el seno de todas las culturas? En segundo lugar, por medio de un enfoque de tipo sociológico, sobre el espacio que ocupa la bioética en una sociedad multifuncional. En esta perspectiva, este texto se interroga sobre la posibilidad de desarrollar un concepto de bioética que abarque el conjunto de la sociedad, es decir, que genere la misma legitimidad y estima en todos los sectores funcionalmente diferenciados. La social relevante en los últimos 25 años no se ha producido ciertamente por la irrupción de alguna novedad epistemológica propia de los paradigmas éticos vigentes, sino más bien como resultado del entusiasmo y del temor suscitados por los sorprendentes avances de la biotecnología y de las ciencias de la vida. La proyección de estos nuevos saberes y tecnologías no sólo abarca el campo de la medicina y de la asistencia sanitaria, sino también el ámbito de la seguridad, del derecho, del comercio, de los modelos de desarrollo socioeconómicos y de los equilibrios medio-ambientales. Desde este punto de vista, la expresión bioética resulta bastante equívoca.
Entrevista con el padre Fernando Pascual L.C.
ROMA, martes 16 de diciembre de 2009, miércoles, 16 diciembre 2009 (ZENIT.org-El Observador).- El padre Fernando Pascual L.C., profesor de filosofía y de bioética en el Ateneo Pontificio Regina Apostolorum (Roma), acaba de publicar un libro sobre bioética, titulado "Valores, bioética y vida social. Un punto de encuentro" (El Arca, México DF 2009).
En esta entrevista concedida a Zenit-El Observador hace una presentación del texto, un verdadero vademécum para afrontar los problemas y las reflexiones que en estos momentos afronta la bioética.
-- ¿Qué se propone con este nuevo volumen?
--P. Fernando Pascual: Este libro quiere ser un "punto de encuentro" y de diálogo en los debates sobre temas de bioética que continuamente se producen en los parlamentos, en los medios de comunicación social, en las universidades y en las familias.
-- Los debates sobre aborto, eutanasia, legalización de droga, sentido de la sexualidad humana, ¿no crean divisiones insuperables?
--P. Fernando Pascual: Los temas que más afectan nuestra vida no pueden ser tratados sin pasión. Pero en cada debate se necesita poner en claro los principios que están en juego. Cuando discutimos sobre temas como el aborto o la eutanasia tocamos los fundamentos mismos de la sociedad. Un estado que permite el crimen de inocentes como algo legal se destruye a sí mismo.
-- Una afirmación como la que acaba de hacer, ¿no implica caer en una actitud intolerante? Como en su libro hace notar, existen muchos puntos de vista en bioética...
--P. Fernando Pascual: Hay que entender bien que hay ciertos temas en los que nadie debería transigir. Por ejemplo, existe un consenso social muy amplio contra las posiciones racistas; por eso casi nadie consideraría la lucha contra el racismo como sinónimo de intolerancia. Algo parecido debería ocurrir respecto al aborto o a la fecundación artificial: condenarlas como prácticas injustas no significa ser intolerantes, sino defender principios fundamentales de la vida social.
-- Muchos dirán que ese es el punto de vista de la Iglesia católica o de otros grupos religiosos. Pero hoy vivimos en un mundo pluralista, y las religiones deberían limitarse al ámbito de lo privado, según nos dicen, ¿no es así?
--P. Fernando Pascual: El pluralismo es legítimo en aquellos temas en los que las distintas alternativas no implican ningún daño a inocentes. Pero el pluralismo no debería ser permitido respecto de los derechos humanos fundamentales. La verdadera bioética no puede poner en discusión principios básicos de la vida social, como por ejemplo el que nos lleva a defender la vida de los más débiles e indefensos entre los seres humanos. Las religiones no pueden callar cuando hay grupos de presión que defienden leyes contra la vida o la salud de otros.
-- En esa línea, ¿qué pretende usted al publicar Valores, bioética y vida social?
--P. Fernando Pascual: El subtítulo lo dice: busco ofrecer un "punto de encuentro" a través de algunas reflexiones sobre importantes temas de la bioética, de forma que puedan ser afrontados de modo correcto en la vida pública. Una de las tareas más urgentes de la bioética consiste en promover una cultura de la vida (como explicaba Juan Pablo II y como sigue proponiendo Benedicto XVI), desde la cual será posible contrarrestar una "anticultura" de la muerte.
-- ¿Y desde qué valores se hace posible proponer la bioética en la vida social?
--P. Fernando Pascual: Desde aquellos valores que garanticen el respeto a toda vida humana, desde su concepción hasta su muerte. Es una idea constante en la doctrina católica, pero es también uno de los principios básicos que está detrás de los derechos humanos. Decir que todos somos iguales ante la ley tiene sentido si el derecho básico de la vida está garantizado de modo efectivo para todos, sin discriminaciones.
-- ¿Por lo tanto, habría que prohibir el aborto, la fecundación artificial y la eutanasia en todo el mundo?
--P. Fernando Pascual: Efectivamente. Hay que hacer todo lo posible para vencer la mentalidad a favor del aborto y la eutanasia, y, sobre todo, para proponer una cultura de la solidaridad. Esta última idea brilla, con especial fuerza, en la encíclica que Benedicto XVI publicó este año 2009, "Caritas in veritate", que toca con profundidad varios temas de bioética. Si trabajamos en serio por defender la dignidad de cualquier ser humano, será posible construir un mundo más incluyente y abierto a la vida de todos, especialmente de los seres humanos más débiles e indefensos: los hijos antes de nacer, los pobres, los enfermos y los ancianos.
El intercambio interdisciplinario de la bioética, difícil y laborioso, es el objeto de este articulo. Reflexiona, en particular, sobre dos temáticas. En primer lugar, respecto de la eventual novedad y creatividad de la bioética desde el punto de vista del pensamiento. Esta reflexión se desarrolla esencialmente en el ámbito de la filosofía, a través de una pregunta que orienta el análisis: ¿qué agrega la bioética al tradicional debate ético que se ha producido en el seno de todas las culturas? En segundo lugar, por medio de un enfoque de tipo sociológico, sobre el espacio que ocupa la bioética en una sociedad multifuncional. En esta perspectiva, este texto se interroga sobre la posibilidad de desarrollar un concepto de bioética que abarque el conjunto de la sociedad, es decir, que genere la misma legitimidad y estima en todos los sectores funcionalmente diferenciados. La social relevante en los últimos 25 años no se ha producido ciertamente por la irrupción de alguna novedad epistemológica propia de los paradigmas éticos vigentes, sino más bien como resultado del entusiasmo y del temor suscitados por los sorprendentes avances de la biotecnología y de las ciencias de la vida. La proyección de estos nuevos saberes y tecnologías no sólo abarca el campo de la medicina y de la asistencia sanitaria, sino también el ámbito de la seguridad, del derecho, del comercio, de los modelos de desarrollo socioeconómicos y de los equilibrios medio-ambientales. Desde este punto de vista, la expresión bioética resulta bastante equívoca.
DEFINICION E IMPORTANCIA DE PROTEINAS
PROTEINAS
Definicion:
Son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos, las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas más versátiles y más diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo.
Composicion:
El nombre proteína tiene su origen en el de Proteo, genio mitológico griego caracterizado por su virtud de cambiar de forma. La proteína se define como una sustancia constituida por la unión de numerosos aminoácidos, formando macromoléculas de elevado peso molecular y estructura compleja, esenciales en la composición y funcionamiento de los seres vivos.
Las propiedades de las proteínas son diversas: las hay solubles en agua e insolubles en ella; muy reactivas y también inertes; fácilmente desnaturalizables por el calor y relativamente resistentes al mismo, etc.
A diferencia de los hidratos de carbono y las grasas, las proteínas tienen siempre en su molécula también nitrógeno, además de carbono, oxigeno, hidrógenos y, frecuentemente, también azufre y fósforo.
Importancia:
El organismo no puede sintetizar proteínas si tan sólo falta un aminoácido esencial. Todos los aminoácidos esenciales se encuentran presentes en las proteínas de origen animal (huevo, carnes, pescados y lácteos), por tanto, estas proteínas son de mejor calidad o de mayor valor biológico que las de origen vegetal (legumbres, cereales y frutos secos), deficitarias en uno o más de esos aminoácidos. Sin embargo, proteínas incompletas bien combinadas pueden dar lugar a otras de valor equiparable a las de la carne, el pescado y el huevo (especialmente importante en regímenes vegetarianos). Son combinaciones favorables: leche y arroz o trigo o sésamo o patata, leche con maíz y soja, legumbre con arroz, alubia y maíz o trigo, soja con trigo y sésamo o arroz, arroz con frutos secos, etc.
Las proteínas comienzan a digerirse en el estómago, donde son atacadas por la pepsina, que las divide en sustancias más simples, liberando algunos aminoácidos. En el duodeno, el jugo pancréatico y posteriormente, las enzimas del jugo intestinal completan su digestión.
Definicion:
Son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos, las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas más versátiles y más diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo.
Composicion:
El nombre proteína tiene su origen en el de Proteo, genio mitológico griego caracterizado por su virtud de cambiar de forma. La proteína se define como una sustancia constituida por la unión de numerosos aminoácidos, formando macromoléculas de elevado peso molecular y estructura compleja, esenciales en la composición y funcionamiento de los seres vivos.
Las propiedades de las proteínas son diversas: las hay solubles en agua e insolubles en ella; muy reactivas y también inertes; fácilmente desnaturalizables por el calor y relativamente resistentes al mismo, etc.
A diferencia de los hidratos de carbono y las grasas, las proteínas tienen siempre en su molécula también nitrógeno, además de carbono, oxigeno, hidrógenos y, frecuentemente, también azufre y fósforo.
Importancia:
El organismo no puede sintetizar proteínas si tan sólo falta un aminoácido esencial. Todos los aminoácidos esenciales se encuentran presentes en las proteínas de origen animal (huevo, carnes, pescados y lácteos), por tanto, estas proteínas son de mejor calidad o de mayor valor biológico que las de origen vegetal (legumbres, cereales y frutos secos), deficitarias en uno o más de esos aminoácidos. Sin embargo, proteínas incompletas bien combinadas pueden dar lugar a otras de valor equiparable a las de la carne, el pescado y el huevo (especialmente importante en regímenes vegetarianos). Son combinaciones favorables: leche y arroz o trigo o sésamo o patata, leche con maíz y soja, legumbre con arroz, alubia y maíz o trigo, soja con trigo y sésamo o arroz, arroz con frutos secos, etc.
Las proteínas comienzan a digerirse en el estómago, donde son atacadas por la pepsina, que las divide en sustancias más simples, liberando algunos aminoácidos. En el duodeno, el jugo pancréatico y posteriormente, las enzimas del jugo intestinal completan su digestión.
lunes, 14 de junio de 2010
ACIDOS NUCLEICOS
Los ácidos nucleicos (así llamados porque dan una reacción dulce al suspenderse en agua), son enormes compuestos en forma de cintas de gran longitud, con peso molecular de millones; en estas cintas se repite (a intervalos regulares) la misma estructura aunque no idéntica, representando los enlaces o unidades de la cadena.
Un ácido nucleico simple puede llevar varios o muchos nucleótidos y entonces recibe el nombre de poli nucleótidos. Esto podría compararse a las unidades de aminoácidos que constituyen la cadena péptida de una proteína.
La hidrólisis de ácidos nucleicos por ácidos o por cierta enzima origina una mezcla de varios nucleótidos; tal como la hidrólisis de las proteínas produce una mezcla de aminoácidos. El azúcar y grupo fosfato pueden considerarse como la columna vertebral de los ácidos nucleicos; mientras las bases pueden ser importantes ramificaciones laterales.
FUNCION
La función biológica de los ácidos nucleicos, específicamente el DNA es la de contener la información hereditaria. En 1953 Watson y Crick resolvieron su estructura molecular, dando comienzo a una nueva era en la bioquímica y la biología.
La función biológica de los ácidos nucleicos, específicamente el DNA es la de contener la información hereditaria.
Existen dos clases de ácidos nucleicos en todo organismo viviente:
Ácido ribonucleico o RNA
Ácido desoxirribonucleico o DNA
Por otra parte los virus contienen uno solo ya sea RNA o DNA.
Otras de las funciones biológicas de los ácidos nucleicos son las de almacenamiento, replicación, recombinación, y transmisión de la información genética (son las moléculas que determinan lo que es y hace cada una de las células vivas).
TIPOS DE ESTRUCTURA
En el caso del ADN las bases son dos purinas y dos pirimidinas. Las purinas son A (Adenina) y G (Guanina). Las pirimidinas son T (Timina) y C (Citosina) . En el caso del ARN también son cuatro bases, dos purinas y dos pirimidinas. Las purinas son A y G y las pirimidinas son C y U (Uracilo).
Las bases se unen al carbono 1' del azúcar y el fosfato en el carbón 5' para formar el nucleótido
Los nucleótidos se unen para formar el poli nucleótido por uniones fosfodiester entre el carbono 5' de un nucleótido y el carbono 3' del siguiente.
Las dos cadenas se encuentran arregladas en una estructura helicoidal alrededor de un eje común por lo que recibe el nombre de doble hélice. Las bases se encuentran acomodadas hacia el eje de la doble hélice, mientras que el azúcar y los fosfatos se encuentran orientados hacia el exterior de la molécula.
Así pues la molécula de ADN es un largo filamento de 20 Angstrom de diámetro cuya longitud depende del número de Kb, el cual a su vez depende de la especie. El rango de tamaño va desde 2 micras (5 Kb) en el virus SV40, hasta casi un metro (3 x 106 Kb) en cromosomas humanos. El genoma de E. coli, no tiene extremos, o sea forma un círculo, y el perímetro tiene una longitud de 1.4 mm (4000kb). El genoma de los animales superiores no forma círculos, es una estructura lineal abierta.
Un ácido nucleico simple puede llevar varios o muchos nucleótidos y entonces recibe el nombre de poli nucleótidos. Esto podría compararse a las unidades de aminoácidos que constituyen la cadena péptida de una proteína.
La hidrólisis de ácidos nucleicos por ácidos o por cierta enzima origina una mezcla de varios nucleótidos; tal como la hidrólisis de las proteínas produce una mezcla de aminoácidos. El azúcar y grupo fosfato pueden considerarse como la columna vertebral de los ácidos nucleicos; mientras las bases pueden ser importantes ramificaciones laterales.
FUNCION
La función biológica de los ácidos nucleicos, específicamente el DNA es la de contener la información hereditaria. En 1953 Watson y Crick resolvieron su estructura molecular, dando comienzo a una nueva era en la bioquímica y la biología.
La función biológica de los ácidos nucleicos, específicamente el DNA es la de contener la información hereditaria.
Existen dos clases de ácidos nucleicos en todo organismo viviente:
Ácido ribonucleico o RNA
Ácido desoxirribonucleico o DNA
Por otra parte los virus contienen uno solo ya sea RNA o DNA.
Otras de las funciones biológicas de los ácidos nucleicos son las de almacenamiento, replicación, recombinación, y transmisión de la información genética (son las moléculas que determinan lo que es y hace cada una de las células vivas).
TIPOS DE ESTRUCTURA
En el caso del ADN las bases son dos purinas y dos pirimidinas. Las purinas son A (Adenina) y G (Guanina). Las pirimidinas son T (Timina) y C (Citosina) . En el caso del ARN también son cuatro bases, dos purinas y dos pirimidinas. Las purinas son A y G y las pirimidinas son C y U (Uracilo).
Las bases se unen al carbono 1' del azúcar y el fosfato en el carbón 5' para formar el nucleótido
Los nucleótidos se unen para formar el poli nucleótido por uniones fosfodiester entre el carbono 5' de un nucleótido y el carbono 3' del siguiente.
Las dos cadenas se encuentran arregladas en una estructura helicoidal alrededor de un eje común por lo que recibe el nombre de doble hélice. Las bases se encuentran acomodadas hacia el eje de la doble hélice, mientras que el azúcar y los fosfatos se encuentran orientados hacia el exterior de la molécula.
Así pues la molécula de ADN es un largo filamento de 20 Angstrom de diámetro cuya longitud depende del número de Kb, el cual a su vez depende de la especie. El rango de tamaño va desde 2 micras (5 Kb) en el virus SV40, hasta casi un metro (3 x 106 Kb) en cromosomas humanos. El genoma de E. coli, no tiene extremos, o sea forma un círculo, y el perímetro tiene una longitud de 1.4 mm (4000kb). El genoma de los animales superiores no forma círculos, es una estructura lineal abierta.
Clasificasion de las proteinas y proteinas en el metabolismo
CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS
Las proteínas pueden clasificarse de acuerdo a criterios diferentes. Debido a la complejidad de las proteínas, existen formas muy complejas también de clasificarlas
1.- Basada en la forma de las proteínas:
Proteínas globulares (esferoproteinas):
Estas proteínas no forman agregados. Las conformaciones principales del esqueleto peptidico incluyen la hélice, las láminas y los giros.
Proteínas fibrosas (escleroproteinas):
Estas proteínas son insolubles en agua y forman estructuras alargadas.
Se agregan fuertemente formando fibras o laminas. La mayor parte desempeñan un papel estructural o mecánico.
2.- Basada en la composición:
Proteínas Simples: Formadas solamente por aminoácidos que forman cadenas peptidicas.
Proteínas conjugadas: Formadas por aminoácidos y por un compuesto no peptidico. En estas proteínas, la porción polipeptidica se denomina apoproteina y la parte no proteica se denomina grupo prostético.
3.- De acuerdo a su valor nutricional, las proteínas pueden clasificarse en:
Completas: Proteínas que contienen todos los aminoácidos esenciales. Generalmente provienen de fuentes animales.
Incompletas: Proteínas que carecen de uno o más de los amino ácidos esenciales. Generalmente son de origen vegetal.
PROTEINAS EN EL METABOLISMO
Proteínas y plasmáticos: la albumina y la hemoglobina son las dos principales . Plasmáticas ambas participan en procesos de transporte y sus niveles pueden reducirse como consecuencia de una ingesta crónicamente insuficiente.
Proteínas musculares: la masa muscular es la mayor reserva de proteínas del organismo. Además de las propiedades funcionales de estas proteínas musculares, que le permiten contraerse y, por lo tanto, producir trabajo mecánico, se ha llegado a pensar que constituyen la fuente de aporte de durante las condiciones de inanición.
1 ) liberación de aminoácidos para que sean utilizados en la producción de energía y en el mantenimiento de un nivel normal de glucosa en sangre ( gloconeogenesis )
2 ) aporte de aminoácidos esenciales que permitan mantener la composición normal de los aminoácidos plasmáticos.
3 ) liberación de aglutinina, con el objeto de mantener unos niveles normales de esta en plasma, lo que parece ser importante para la inmunocompetencia y la función intestinal normal.
Proteínas viscerales: los tejidos viscerales constituyen, tras la masa muscular, la segunda mayor reserva de proteínas.
Las proteínas pueden clasificarse de acuerdo a criterios diferentes. Debido a la complejidad de las proteínas, existen formas muy complejas también de clasificarlas
1.- Basada en la forma de las proteínas:
Proteínas globulares (esferoproteinas):
Estas proteínas no forman agregados. Las conformaciones principales del esqueleto peptidico incluyen la hélice, las láminas y los giros.
Proteínas fibrosas (escleroproteinas):
Estas proteínas son insolubles en agua y forman estructuras alargadas.
Se agregan fuertemente formando fibras o laminas. La mayor parte desempeñan un papel estructural o mecánico.
2.- Basada en la composición:
Proteínas Simples: Formadas solamente por aminoácidos que forman cadenas peptidicas.
Proteínas conjugadas: Formadas por aminoácidos y por un compuesto no peptidico. En estas proteínas, la porción polipeptidica se denomina apoproteina y la parte no proteica se denomina grupo prostético.
3.- De acuerdo a su valor nutricional, las proteínas pueden clasificarse en:
Completas: Proteínas que contienen todos los aminoácidos esenciales. Generalmente provienen de fuentes animales.
Incompletas: Proteínas que carecen de uno o más de los amino ácidos esenciales. Generalmente son de origen vegetal.
PROTEINAS EN EL METABOLISMO
Proteínas y plasmáticos: la albumina y la hemoglobina son las dos principales . Plasmáticas ambas participan en procesos de transporte y sus niveles pueden reducirse como consecuencia de una ingesta crónicamente insuficiente.
Proteínas musculares: la masa muscular es la mayor reserva de proteínas del organismo. Además de las propiedades funcionales de estas proteínas musculares, que le permiten contraerse y, por lo tanto, producir trabajo mecánico, se ha llegado a pensar que constituyen la fuente de aporte de durante las condiciones de inanición.
1 ) liberación de aminoácidos para que sean utilizados en la producción de energía y en el mantenimiento de un nivel normal de glucosa en sangre ( gloconeogenesis )
2 ) aporte de aminoácidos esenciales que permitan mantener la composición normal de los aminoácidos plasmáticos.
3 ) liberación de aglutinina, con el objeto de mantener unos niveles normales de esta en plasma, lo que parece ser importante para la inmunocompetencia y la función intestinal normal.
Proteínas viscerales: los tejidos viscerales constituyen, tras la masa muscular, la segunda mayor reserva de proteínas.
Estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. de PROTEINAS
PROTEINAS
Son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos, las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas más versátiles y más diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo.
ESTRUCTURA PRIMARIA, SECUNDARIA, TERCEARIA Y CUATERNARIA DE LAS PROTEINAS
Conformaciones o niveles estructurales de la disposición tridimensional: Estructura primaria. Estructura secundaria. Nivel de dominio. Estructura terciaria. Estructura cuaternaria. A partir del nivel de dominio sólo las hay globulares.
ESTRUCTURA PRIMARIA:
Viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena proteica, es decir, el numero de aminoácidos presentes y el orden en el que están enlasados.La asociación de varias cadenas polipeptidicas origina un nivel superior de organización, la llamada estructura cuaternaria.Conocer la estructura primaria no solo es importante sino entender su función,sino también el estudio de las enfermedades genéticas, esta estructura es siempre desde un grupo de amino-terminal hasta el carbixilo final.
ESTRUCTURA SECUNDARIA:
Es el plegamiento que la cadena polipeptidica adopta gracias a la formación de enlace de hidrogeno entre los átomos que forman el enlace peptidico.Los puentes de hidrogeno que se establecen entre los estables.Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrogeno intracaternario formados entre el grupo-NH de un enlace peptidico y el grupo-C=0 del cuarto aminoácido.
ESTRUCTURA TERCEARIA:
Representacion de la estructura tridemencional de la mioglobina, es el modo que la cadena polipeptidica se pliega en el espacio. Esta se realiza de manera que los animoacidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior. Además estabiliza los enlaces covalentes entre cys ,puentes de hidrogeno entre cadenas laterales.
ESTRUCTURA CUATERNARIA:
Afecta la dispocision de varias cadenas polipeptidicas en el espacio. Comprende la gama de de proteínas oligomericasEs el nivel ma complejo la cual tiene proteínas complejas con las enzimas y anticuerpos esta representa algunas proteínas constituidas por mas de una cadena polipeptidica y la que va a ser forma a las cadenas de la estructura tercearia para formar una proteina.
Son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos, las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas más versátiles y más diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo.
ESTRUCTURA PRIMARIA, SECUNDARIA, TERCEARIA Y CUATERNARIA DE LAS PROTEINAS
Conformaciones o niveles estructurales de la disposición tridimensional: Estructura primaria. Estructura secundaria. Nivel de dominio. Estructura terciaria. Estructura cuaternaria. A partir del nivel de dominio sólo las hay globulares.
ESTRUCTURA PRIMARIA:
Viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena proteica, es decir, el numero de aminoácidos presentes y el orden en el que están enlasados.La asociación de varias cadenas polipeptidicas origina un nivel superior de organización, la llamada estructura cuaternaria.Conocer la estructura primaria no solo es importante sino entender su función,sino también el estudio de las enfermedades genéticas, esta estructura es siempre desde un grupo de amino-terminal hasta el carbixilo final.
ESTRUCTURA SECUNDARIA:
Es el plegamiento que la cadena polipeptidica adopta gracias a la formación de enlace de hidrogeno entre los átomos que forman el enlace peptidico.Los puentes de hidrogeno que se establecen entre los estables.Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrogeno intracaternario formados entre el grupo-NH de un enlace peptidico y el grupo-C=0 del cuarto aminoácido.
ESTRUCTURA TERCEARIA:
Representacion de la estructura tridemencional de la mioglobina, es el modo que la cadena polipeptidica se pliega en el espacio. Esta se realiza de manera que los animoacidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior. Además estabiliza los enlaces covalentes entre cys ,puentes de hidrogeno entre cadenas laterales.
ESTRUCTURA CUATERNARIA:
Afecta la dispocision de varias cadenas polipeptidicas en el espacio. Comprende la gama de de proteínas oligomericasEs el nivel ma complejo la cual tiene proteínas complejas con las enzimas y anticuerpos esta representa algunas proteínas constituidas por mas de una cadena polipeptidica y la que va a ser forma a las cadenas de la estructura tercearia para formar una proteina.
AMINOACIDOS
AMINOACIDOS
Propiedades de los aminoácidos
De los más de 300 aminoácidos de origen natural, 20 constituyen las unidades manométricas de las proteínas.
Si bien un código genético no redundante de tres letras podría acomodar más de 20 aminoácidos, su redundancia limitada los codones disponibles para los 20 aminoácidos L-a- aminoácidos listados en el cuadro 3-1, clasificados según la polaridad de sus grupos R.
En las proteínas solo se presentan L-a- aminoácidos
Con la glicina como única excepción, el carbono a de los aminoácidos es quiral. Aunque algunos aminoácidos de proteínas son dextro rotatorios y algunos levo rotatorios, todos comparten la configuración absoluta del L- gliceraldehido y, por tanto, son L-a-aminoácidos.
AMINAS DE INTERÉS
AMINAS DE CADENA LARGA
Las aminas tetrasustituidas o sales de amonio cuaternario que tienen en su estructura una o dos cadenas hidrocarbonadas largas tienen propiedades tenso activas.
Sus principales aplicaciones son como:
- desinfectantes debido a su poder antiséptico, bactericida y alguicida (inhiben el crecimiento de organismos mono celulares como las bacterias y las algas). Las moléculas se orientan en la interfase entre la membrana bacteriana y el agua o el aire, formando una película cerrada que impide la respiración del organismo y éste muere. Uno de los tenso activos usados para tal fin es cloruro de benzalconio. Son útiles para desinfectar heridas, granjas avícolas, piscinas y material sanitario.
- inhibidores de la corrosión en tuberías metálicas o en los líquidos ácidos utilizados para limpiar la herrumbre. La protección de la superficie metálica se debe a que se unen a la superficie metálica por la parte polar formando una capa protectora hidrófoba de una o dos moléculas de espesor. Esta capa es tan cerrada que evita que el ácido corrosivo ataque al metal.
- agentes de flotación para separar minerales valiosos de su ganga, porque se adsorben sobre las partículas cargadas negativamente.
- suavizantes de tejidos y cabellos. Las moléculas se fijan sobre las fibras por su parte iónica formando una capa hidrófoba que impide su adherencia al secarse y proporciona suavidad. Los compuestos utilizados con este fin incluyen dos cadenas hidrocarbonadas largas en la molécula.
[(CH3-(CH2)n-CH2-CH2)2-N(CH3)2] Br
ETANOLAMINAS: H2N-CH2CH2OH y HN(CH2CH2OH)2
Las etanol aminas son productos industriales muy valiosos que se utilizan, por su carácter básico, para purificar gases industriales (CO2, SO2, SO3, SH2) al circular a través de una torre de absorción.
ANILINA: Materia básica para la fabricación de:
- Poliuretanos
- Antioxidantes y aceleradores para el caucho
- Colorantes
- Medicamentos y
- Plaguicidas
Propiedades de los aminoácidos
De los más de 300 aminoácidos de origen natural, 20 constituyen las unidades manométricas de las proteínas.
Si bien un código genético no redundante de tres letras podría acomodar más de 20 aminoácidos, su redundancia limitada los codones disponibles para los 20 aminoácidos L-a- aminoácidos listados en el cuadro 3-1, clasificados según la polaridad de sus grupos R.
En las proteínas solo se presentan L-a- aminoácidos
Con la glicina como única excepción, el carbono a de los aminoácidos es quiral. Aunque algunos aminoácidos de proteínas son dextro rotatorios y algunos levo rotatorios, todos comparten la configuración absoluta del L- gliceraldehido y, por tanto, son L-a-aminoácidos.
AMINAS DE INTERÉS
AMINAS DE CADENA LARGA
Las aminas tetrasustituidas o sales de amonio cuaternario que tienen en su estructura una o dos cadenas hidrocarbonadas largas tienen propiedades tenso activas.
Sus principales aplicaciones son como:
- desinfectantes debido a su poder antiséptico, bactericida y alguicida (inhiben el crecimiento de organismos mono celulares como las bacterias y las algas). Las moléculas se orientan en la interfase entre la membrana bacteriana y el agua o el aire, formando una película cerrada que impide la respiración del organismo y éste muere. Uno de los tenso activos usados para tal fin es cloruro de benzalconio. Son útiles para desinfectar heridas, granjas avícolas, piscinas y material sanitario.
- inhibidores de la corrosión en tuberías metálicas o en los líquidos ácidos utilizados para limpiar la herrumbre. La protección de la superficie metálica se debe a que se unen a la superficie metálica por la parte polar formando una capa protectora hidrófoba de una o dos moléculas de espesor. Esta capa es tan cerrada que evita que el ácido corrosivo ataque al metal.
- agentes de flotación para separar minerales valiosos de su ganga, porque se adsorben sobre las partículas cargadas negativamente.
- suavizantes de tejidos y cabellos. Las moléculas se fijan sobre las fibras por su parte iónica formando una capa hidrófoba que impide su adherencia al secarse y proporciona suavidad. Los compuestos utilizados con este fin incluyen dos cadenas hidrocarbonadas largas en la molécula.
[(CH3-(CH2)n-CH2-CH2)2-N(CH3)2] Br
ETANOLAMINAS: H2N-CH2CH2OH y HN(CH2CH2OH)2
Las etanol aminas son productos industriales muy valiosos que se utilizan, por su carácter básico, para purificar gases industriales (CO2, SO2, SO3, SH2) al circular a través de una torre de absorción.
ANILINA: Materia básica para la fabricación de:
- Poliuretanos
- Antioxidantes y aceleradores para el caucho
- Colorantes
- Medicamentos y
- Plaguicidas
Acidos Nucleicos, Carbohidratos y Lipidos
LIPIDOS
Los lípidos son un conjunto de moléculas orgánicas, la mayoría biomolecular, compuestas principalmente por carbono e hidrógeno y en menor medida oxígeno, aunque también pueden contener fósforo, azufre y nitrógeno, que tienen como característica principal el ser hidrofobias o insolubles en agua y sí en disolventes orgánicos como la bencina, el alcohol, el benceno y el cloroformo. En el uso coloquial, a los lípidos se les llama incorrectamente, grasas ya que las grasas son sólo un tipo de lípidos procedentes de animales. Los lípidos cumplen funciones diversas en los organismos vivientes, entre ellas la de reserva energética (triglicéridos), la estructural (fosfolípidos de las bicapas) y la reguladora (esteroides)
ACIDO NUCLEICO
Los ácido nucleico son macromoléculas, polímeros formados por la repetición de monómeros llamados nucleótidos, unidos mediante enlaces fosfodiéster. Se forman, así, largas cadenas o poli nucleótidos, lo que hace que algunas de estas moléculas lleguen a alcanzar tamaños gigantes (de millones de nucleótidos de largo).
El descubrimiento de los ácidos nucleicos se debe a Friedrich Mies Cher, quien en el año 1869 aisló de los núcleos de las células una sustancia ácida a la que llamó nucleón, nombre que posteriormente se cambió a ácido nucleico.
Carbohidratos
Los carbohidratos son los compuestos orgánicos más abundantes de la biosfera y a su vez los más diversos. Normalmente se los encuentra en las partes estructurales de los vegetales y también en los tejidos animales, como glucosa o glucógeno. Estos sirven como fuente de energía para todas las actividades celulares vitales.
Los simples
Los carbohidratos simples son los monosacáridos, entre los cuales podemos mencionar a la glucosa y la fructosa que son los responsables del sabor dulces de muchos frutos.
Con estos azúcares sencillos se debe tener cuidado ya que tienen atractivo sabor y el organismo los absorbe rápidamente. Su absorción induce a que nuestro organismo secrete la hormona insulina que estimula el apetito y favorece los depósitos de grasa. El azúcar, la miel, el jarabe de arce mermeladas, jaleas y golosinas son hidratos de carbono simples y de fácil absorción.
Otros alimentos como la leche, frutas y hortalizas los contienen aunque distribuidos en una mayor cantidad de agua. Algo para tener en cuenta es que los productos industriales elaborados a base de azucares refinados es que tienen un alto aporte calórico y bajo valor nutritivo, por lo que su consumo debe ser moderado.
Los complejos
Los carbohidratos complejos son los polisacáridos; formas complejas de múltiples moléculas. Entre ellos se encuentran la celulosa que forma la pared y el sostén de los vegetales; el almidón presente en tubérculos como la patata y el glucógeno en los músculos e hígado de animales.
El organismo utiliza la energía proveniente de los carbohidratos complejos de a poco, por eso son de lenta absorción. Se los encuentra en los panes, pastas, cereales, arroz, legumbres, maíz, cebada, centeno, avena, .
Los lípidos son un conjunto de moléculas orgánicas, la mayoría biomolecular, compuestas principalmente por carbono e hidrógeno y en menor medida oxígeno, aunque también pueden contener fósforo, azufre y nitrógeno, que tienen como característica principal el ser hidrofobias o insolubles en agua y sí en disolventes orgánicos como la bencina, el alcohol, el benceno y el cloroformo. En el uso coloquial, a los lípidos se les llama incorrectamente, grasas ya que las grasas son sólo un tipo de lípidos procedentes de animales. Los lípidos cumplen funciones diversas en los organismos vivientes, entre ellas la de reserva energética (triglicéridos), la estructural (fosfolípidos de las bicapas) y la reguladora (esteroides)ACIDO NUCLEICO
Los ácido nucleico son macromoléculas, polímeros formados por la repetición de monómeros llamados nucleótidos, unidos mediante enlaces fosfodiéster. Se forman, así, largas cadenas o poli nucleótidos, lo que hace que algunas de estas moléculas lleguen a alcanzar tamaños gigantes (de millones de nucleótidos de largo).
El descubrimiento de los ácidos nucleicos se debe a Friedrich Mies Cher, quien en el año 1869 aisló de los núcleos de las células una sustancia ácida a la que llamó nucleón, nombre que posteriormente se cambió a ácido nucleico.
Carbohidratos
Los carbohidratos son los compuestos orgánicos más abundantes de la biosfera y a su vez los más diversos. Normalmente se los encuentra en las partes estructurales de los vegetales y también en los tejidos animales, como glucosa o glucógeno. Estos sirven como fuente de energía para todas las actividades celulares vitales.
Los simples
Los carbohidratos simples son los monosacáridos, entre los cuales podemos mencionar a la glucosa y la fructosa que son los responsables del sabor dulces de muchos frutos.
Con estos azúcares sencillos se debe tener cuidado ya que tienen atractivo sabor y el organismo los absorbe rápidamente. Su absorción induce a que nuestro organismo secrete la hormona insulina que estimula el apetito y favorece los depósitos de grasa. El azúcar, la miel, el jarabe de arce mermeladas, jaleas y golosinas son hidratos de carbono simples y de fácil absorción.
Otros alimentos como la leche, frutas y hortalizas los contienen aunque distribuidos en una mayor cantidad de agua. Algo para tener en cuenta es que los productos industriales elaborados a base de azucares refinados es que tienen un alto aporte calórico y bajo valor nutritivo, por lo que su consumo debe ser moderado.
Los complejos
Los carbohidratos complejos son los polisacáridos; formas complejas de múltiples moléculas. Entre ellos se encuentran la celulosa que forma la pared y el sostén de los vegetales; el almidón presente en tubérculos como la patata y el glucógeno en los músculos e hígado de animales.
El organismo utiliza la energía proveniente de los carbohidratos complejos de a poco, por eso son de lenta absorción. Se los encuentra en los panes, pastas, cereales, arroz, legumbres, maíz, cebada, centeno, avena, .
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